سیستم لنفاوی انسان تعدادی عملکرد محافظتی مهم را انجام می دهد که از رشد میکروارگانیسم ها یا ویروس های بیماری زا در محیط های مایع، سلول ها و بافت ها جلوگیری می کند. لنفوسیت های B مسئول ایمنی هومورال هستند که با بلوغ بیشتر، ایمونوگلوبولین ها (Ig) را سنتز می کنند. ساختار این مواد به شما امکان می دهد آنتی ژن هایی را که وارد بدن شده اند را پیدا کنید، علامت گذاری کنید و از بین ببرید. ویژگی های مولکول ها چیست؟
پلاسماسل
همه سلول های لنفاوی بدن انسان به دو گروه بزرگ تقسیم می شوند: لنفوسیت های T و لنفوسیت های B. اولین آنها مسئول ایمنی سلولی هستند و آنتی ژن ها را در فرآیند فاگوسیتوز جذب می کنند. وظیفه دومی سنتز آنتی بادی های خاص - ایمنی هومورال است.
لنفوسیت های B در اندام های لنفاوی ثانویه (غدد لنفاوی، طحال) تعیین می شوند و سپس جمعیتی از سلول های پلاسما را تشکیل می دهند که به آنها پلاسماسل نیز می گویند. آنها بیشتر به مغز استخوان قرمز، غشاهای مخاطی و بافت ها مهاجرت می کنند.
پلاسموسیت ها به اندازه های بزرگ (تا 20 میکرون) می رسند، به صورت بازوفیلی، یعنی به رنگ بنفش با کمک رنگ ها رنگ آمیزی می شوند. در مرکزاز این سلول ها یک هسته بزرگ با توده های مشخصه هتروکروماتین است که شبیه پره های یک چرخ است.
سیتوپلاسم سبکتر از هسته رنگ می شود. یک مرکز حمل و نقل قدرتمند متشکل از شبکه آندوپلاسمی و دستگاه گلژی را در خود جای داده است. ق کاملاً توسعه یافته است و به اصطلاح حیاط نور حجره را تشکیل می دهد.
همه این ساختارها با هدف سنتز آنتی بادی هایی هستند که مسئول ایمنی هومورال هستند. ساختار مولکول ایمونوگلوبولین ویژگی های خاص خود را دارد، بنابراین بلوغ تدریجی و با کیفیت این ساختارها در فرآیند سنتز اهمیت دارد.
در واقع، به همین دلیل است که چنین شبکه متراکمی از EPS و دستگاه گلژی ایجاد شده است. همچنین، دستگاه ژنتیکی سلول های پلاسما، محصور در هسته، عمدتا در سنتز پروتئین های آنتی بادی است. سلول های پلاسما بالغ نمونه ای از درجه بالایی از تعیین هستند، بنابراین به ندرت تقسیم می شوند.
ساختار آنتی بادی های ایمونوگلوبولین
این مولکول های بسیار تخصصی گلیکوپروتئین هستند زیرا دارای بخش های پروتئین و کربوهیدرات هستند. ما به اسکلت ایمونوگلوبولین ها علاقه مندیم.
یک مولکول از 4 زنجیره پپتیدی تشکیل شده است: دو زنجیره سنگین (زنجیره H) و دو سبک (زنجیره L). آنها از طریق پیوندهای دی سولفیدی به یکدیگر متصل می شوند و در نتیجه می توانیم شکل مولکول را که شبیه یک تیرکمان بچه گانه است مشاهده کنیم.
ساختار ایمونوگلوبولین ها با هدف اتصال با آنتی ژن ها با استفاده از قطعات Fab خاص است. در انتهای آزاد تیرکمان، هر ناحیه توسط دو حوزه متغیر تشکیل شده است: یکی از سنگین ویکی از زنجیره سبک دامنه های دائمی به عنوان یک داربست عمل می کنند (3 در هر زنجیره سنگین و یکی در زنجیره سبک).
تحرک انتهای متغیر ایمونوگلوبولین با وجود یک ناحیه لولا در محلی که یک پیوند دی سولفیدی بین دو زنجیره H تشکیل می شود فراهم می شود. این روند برهمکنش آنتی ژن-آنتی بادی را بسیار ساده می کند.
سومین انتهای مولکول که با مولکول های خارجی برهمکنش نمی کند، در نظر گرفته نشده باقی می ماند. این منطقه Fc نامیده می شود و مسئول اتصال ایمونوگلوبولین به غشای سلول های پلاسما و سایر سلول ها است. به هر حال، زنجیره های سبک می توانند دو نوع باشند: کاپا (κ) و لامبدا (λ). آنها توسط پیوندهای دی سولفیدی به هم متصل می شوند همچنین پنج نوع زنجیره سنگین وجود دارد که بر اساس آنها انواع مختلف ایمونوگلوبولین ها طبقه بندی می شوند. اینها زنجیره های α-(آلفا)، δ-(دلتا)، ε-(اپسیلون)، γ-(گاما) Μ-(mu) هستند.
برخی از آنتی بادی ها قادر به تشکیل ساختارهای پلیمری هستند که توسط پپتیدهای J اضافی تثبیت می شوند. اینگونه است که دایمرها، تریمرها، تترامرها یا پنتومرهای Ig از نوع خاصی تشکیل می‌شوند.
یک زنجیره S اضافی دیگر مشخصه ایمونوگلوبولین های ترشحی است که ساختار و بیوشیمی آن به آنها اجازه می دهد در غشای مخاطی دهان یا روده عمل کنند. این زنجیره اضافی از تجزیه مولکول های آنتی بادی توسط آنزیم های طبیعی جلوگیری می کند.
ساختار و طبقات ایمونوگلوبولین ها
تنوع آنتی بادی ها در بدن ما تغییرپذیری عملکردهای ایمنی هومورال را از پیش تعیین می کند. هر کلاس Igویژگی های متمایز خود را دارد که با آن حدس زدن نقش آنها در سیستم ایمنی دشوار نیست.
ساختار و عملکرد ایمونوگلوبولین ها مستقیماً به یکدیگر وابسته هستند. در سطح مولکولی، آنها در توالی اسید آمینه زنجیره سنگین، که انواع آن را قبلا ذکر کردیم، متفاوت هستند. بنابراین، 5 نوع ایمونوگلوبولین وجود دارد: IgG، IgA، IgE، IgM و IgD.
ویژگی های ایمونوگلوبولین G
IgG پلیمرها را تشکیل نمی دهد و در غشای سلولی ادغام نمی شود. وجود یک زنجیره گاما سنگین در ترکیب مولکول ها آشکار شد.
یک ویژگی متمایز این کلاس این واقعیت است که فقط این آنتی بادی ها قادر به نفوذ به سد جفت و تشکیل دفاع ایمنی جنین هستند.
IgG 70-80 درصد از کل آنتی بادی های سرم را تشکیل می دهد، بنابراین مولکول ها به راحتی با روش های آزمایشگاهی شناسایی می شوند. در خون، 12 گرم در لیتر میانگین محتوای این کلاس است و این رقم معمولاً در سن 12 سالگی به دست می آید.
ساختار ایمونوگلوبولین G به شما امکان می دهد وظایف زیر را انجام دهید:
- سم زدایی.
- opsonization آنتی ژن ها.
- شروع سیتولیز با واسطه کمپلمان.
- ارائه آنتی ژن به سلول های کشنده.
- تضمین ایمنی نوزاد.
ایمونوگلوبولین A: ویژگی ها و عملکردها
این دسته از آنتی بادی ها به دو شکل سرمی و ترشحی وجود دارد.
در سرم خون، IgA 10-15٪ از کل آنتی بادی ها را تشکیل می دهد و مقدار متوسط آنتا 10 سالگی 2.5 گرم در لیتر است.
ما بیشتر به شکل ترشحی ایمونوگلوبولین A علاقه مندیم، زیرا حدود 60٪ از مولکول های این دسته از آنتی بادی ها در غشای مخاطی بدن متمرکز شده اند.
ساختار ایمونوگلوبولین A به دلیل وجود یک پپتید J که می تواند در تشکیل دایمرها، تریمرها یا تترامرها شرکت کند، با تنوع آن متمایز می شود. به همین دلیل، یکی از این کمپلکس های آنتی بادی قادر به اتصال تعداد زیادی آنتی ژن است.
در طول تشکیل IgA، جزء دیگری به مولکول متصل می شود - پروتئین S. وظیفه اصلی آن محافظت از کل مجموعه در برابر اثر مخرب آنزیم ها و سایر سلول های سیستم لنفاوی انسان است.
ایمونوگلوبولین A در غشاهای مخاطی دستگاه گوارش، دستگاه تناسلی ادراری و دستگاه تنفسی یافت می شود. مولکول های IgA ذرات آنتی ژنی را می پوشانند و در نتیجه از چسبیدن آنها به دیواره اندام های توخالی جلوگیری می کنند.
عملکرد این دسته از آنتی بادی ها به شرح زیر است:
- خنثی سازی آنتی ژن ها.
- اولین مانع تمام مولکول های ایمنی هومورال.
- آنتی ژن ها را اپسونیزه و برچسب گذاری کنید.
ایمونوگلوبولین M
نمایندگان کلاس IgM با اندازه های مولکولی بزرگ متمایز می شوند، زیرا کمپلکس های آنها پنتامر هستند. کل ساختار توسط یک پروتئین J پشتیبانی می شود و ستون فقرات مولکول زنجیره های سنگین از نوع nu است.
ساختار پنتامری مشخصه فرم ترشحی این ایمونوگلوبولین است، اما مونومرهایی نیز وجود دارد. دومی به غشاها متصل می شوندلنفوسیت های B، در نتیجه به سلول ها کمک می کنند تا عناصر بیماری زا در مایعات بدن را شناسایی کنند.
فقط 5-10% IgM در سرم خون است و میزان آن به طور متوسط از 1 گرم در لیتر تجاوز نمی کند. آنتی‌بادی‌های این دسته از نظر تکاملی قدیمی‌ترین آنتی‌بادی‌ها هستند و تنها توسط لنفوسیت‌های B و پیش‌سازهای آنها سنتز می‌شوند (پلاسموسیت‌ها قادر به این کار نیستند).
تعداد آنتی بادی های M در نوزادان افزایش می یابد، زیرا. این یک عامل در ترشح شدید IgG است. چنین تحریکی تأثیر مثبتی بر رشد ایمنی کودک دارد.
ساختار ایمونوگلوبولین M به آن اجازه عبور از موانع جفت را نمی دهد، بنابراین تشخیص این آنتی بادی ها در مایعات جنین به سیگنالی از نقض مکانیسم های متابولیک، عفونت یا نقص در جفت تبدیل می شود.
توابع IgM:
- خنثی سازی.
- opsonization.
- فعال شدن سیتولیز وابسته به کمپلمان.
- تشکیل ایمنی نوزاد.
ویژگی های ایمونوگلوبولین D
این نوع آنتی بادی کمتر مورد مطالعه قرار گرفته است، بنابراین نقش آنها در بدن به طور کامل شناخته نشده است. IgD فقط به شکل مونومرها رخ می دهد؛ در سرم خون، این مولکول ها بیش از 0.2٪ از کل آنتی بادی ها (0.03 گرم در لیتر) را تشکیل نمی دهند.
عملکرد اصلی ایمونوگلوبولین D دریافت در غشای لنفوسیت های B است، اما تنها ۱۵ درصد از کل جمعیت این سلول ها دارای IgD هستند. آنتی بادی ها با استفاده از انتهای Fc مولکول متصل می شوند و زنجیره های سنگین متعلق به کلاس دلتا هستند.
ساختار و توابعایمونوگلوبولین E
این کلاس بخش کوچکی از تمام آنتی بادی های سرم را تشکیل می دهد (0.00025٪). IgE، همچنین به عنوان reagin شناخته می شود، بسیار سیتوفیل است: مونومرهای این ایمونوگلوبولین ها به غشای ماست سل ها و بازوفیل ها متصل هستند. در نتیجه، IgE بر تولید هیستامین تأثیر می‌گذارد که منجر به ایجاد واکنش‌های التهابی می‌شود.
زنجیره های سنگین از نوع اپسیلون در ساختار ایمونوگلوبولین E وجود دارد.
به دلیل مقدار کم، تشخیص این آنتی بادی ها با روش های آزمایشگاهی در سرم خون بسیار دشوار است. افزایش IgE یک علامت مهم تشخیصی واکنش های آلرژیک است.
نتیجه گیری
ساختار ایمونوگلوبولین ها به طور مستقیم بر عملکرد آنها در بدن تأثیر می گذارد. ایمنی هومورال نقش مهمی در حفظ هموستاز دارد، بنابراین همه آنتی بادی ها باید به وضوح و روان کار کنند.
محتوای تمام کلاس های Ig برای انسان ها کاملاً تعریف شده است. هر گونه تغییر ثبت شده در آزمایشگاه ممکن است دلیل ایجاد فرآیندهای پاتولوژیک باشد. این چیزی است که پزشکان در عمل خود از آن استفاده می کنند.
