پروتئین ها یکی از عناصر آلی مهم هر سلول زنده بدن هستند. آنها عملکردهای زیادی را انجام می دهند: پشتیبانی، سیگنال دهی، آنزیمی، انتقال، ساختاری، گیرنده و غیره. ساختارهای اولیه، ثانویه، سوم و چهارم پروتئین ها به سازگاری های تکاملی مهم تبدیل شده اند. این مولکول ها از چه چیزی ساخته شده اند؟ چرا ترکیب صحیح پروتئین ها در سلول های بدن اینقدر مهم است؟
اجزای ساختاری پروتئین ها
مونومرهای هر زنجیره پلی پپتیدی اسیدهای آمینه (AA) هستند. این ترکیبات آلی با وزن مولکولی کم در طبیعت بسیار رایج هستند و می توانند به عنوان مولکول های مستقلی وجود داشته باشند که وظایف خود را انجام می دهند. از جمله آنها می توان به انتقال مواد، دریافت، مهار یا فعال شدن آنزیم ها اشاره کرد.
در مجموع حدود 200 اسید آمینه بیوژنیک وجود دارد، اما تنها 20 مورد از آنها می توانند مونومرهای پروتئینی باشند. آنها به راحتی در آب حل می شوند، ساختار کریستالی دارند و طعم بسیاری از آنها شیرین است.
ماده شیمیایی Cاز دیدگاه AA، اینها مولکولهایی هستند که لزوماً دارای دو گروه عملکردی هستند: -COOH و -NH2. با کمک این گروه ها، اسیدهای آمینه زنجیره تشکیل می دهند و با یک پیوند پپتیدی به یکدیگر متصل می شوند.
هر یک از 20 اسید آمینه پروتئین زا دارای رادیکال خاص خود است که بسته به آن خواص شیمیایی متفاوت است. با توجه به ترکیب چنین رادیکال‌هایی، همه AA به چند گروه طبقه‌بندی می‌شوند.
- غیر قطبی: ایزولوسین، گلیسین، لوسین، والین، پرولین، آلانین.
- قطبی و بدون بار: ترئونین، متیونین، سیستئین، سرین، گلوتامین، آسپاراژین.
- معطر: تیروزین، فنیل آلانین، تریپتوفان.
- قطبی و بار منفی: گلوتامات، آسپارتات.
- قطبی و دارای بار مثبت: آرژنین، هیستیدین، لیزین.
هر سطحی از سازماندهی ساختار پروتئین (اولیه، ثانویه، سوم، چهارم) بر اساس یک زنجیره پلی پپتیدی متشکل از AA است. تنها تفاوت این است که چگونه این توالی در فضا تا می شود و با کمک چه پیوندهای شیمیایی این ترکیب حفظ می شود.
ساختار اولیه پروتئین
هر پروتئینی بر روی ریبوزوم ها - اندامک های سلولی غیر غشایی که در سنتز زنجیره پلی پپتیدی نقش دارند، تشکیل می شود. در اینجا، اسیدهای آمینه با استفاده از یک پیوند پپتیدی قوی به یکدیگر متصل می شوند و یک ساختار اولیه را تشکیل می دهند. با این حال، این ساختار پروتئین اولیه بسیار متفاوت از ساختار چهارتایی است، بنابراین بلوغ بیشتر مولکول ضروری است.
پروتئین مانندالاستین، هیستون ها، گلوتاتیون، در حال حاضر با چنین ساختار ساده، قادر به انجام وظایف خود در بدن هستند. برای اکثریت قریب به اتفاق پروتئین ها، مرحله بعدی تشکیل یک ترکیب ثانویه پیچیده تر است.
ساختار پروتئین ثانویه
تشکیل پیوندهای پپتیدی اولین مرحله در بلوغ بیشتر پروتئین ها است. برای اینکه آنها عملکردهای خود را انجام دهند، ترکیب محلی آنها باید دستخوش تغییراتی شود. این امر با کمک پیوندهای هیدروژنی - اتصالات شکننده، اما در عین حال متعدد بین مراکز اساسی و اسیدی مولکول‌های اسید آمینه به دست می‌آید.
به این ترتیب ساختار ثانویه پروتئین تشکیل می شود که از نظر سادگی در مونتاژ و ترکیب محلی با چهارتایی متفاوت است. مورد دوم به این معنی است که کل زنجیره در معرض دگرگونی قرار نمی گیرد. پیوندهای هیدروژنی می توانند در چندین مکان با فواصل مختلف از یکدیگر تشکیل شوند و شکل آنها نیز به نوع اسیدهای آمینه و روش جمع آوری بستگی دارد.
لیزوزیم و پپسین نمایندگان پروتئین هایی هستند که ساختار ثانویه دارند. پپسین در هضم غذا نقش دارد و لیزوزیم یک عملکرد محافظتی در بدن انجام می دهد و دیواره سلولی باکتری ها را از بین می برد.
ویژگی های ساختار ثانویه
ترکیبات محلی زنجیره پپتیدی می تواند با یکدیگر متفاوت باشد. تاکنون چندین ده مورد مطالعه قرار گرفته است و سه مورد از آنها رایج ترین هستند. از جمله آنها می توان به مارپیچ آلفا، لایه های بتا و پیچش بتا اشاره کرد.
مارپیچ آلفا -یکی از رایج ترین ترکیبات ساختار ثانویه اکثر پروتئین ها است. این یک قاب میله ای سفت و سخت با سکته مغزی 0.54 نانومتر است. رادیکال‌های آمینو اسید به بیرون اشاره دارند
مارپیچ های راست دست رایج ترین هستند و گاهی اوقات می توان همتایان چپ دست را یافت. عملکرد شکل دهی توسط پیوندهای هیدروژنی انجام می شود که فرها را تثبیت می کند. زنجیره ای که مارپیچ آلفا را تشکیل می دهد حاوی مقدار بسیار کمی پرولین و اسیدهای آمینه باردار قطبی است.
- نوبت بتا به یک ترکیب جداگانه جدا می شود، اگرچه می توان آن را بخشی از لایه بتا نامید. نکته اصلی خم شدن زنجیره پپتیدی است که توسط پیوندهای هیدروژنی پشتیبانی می شود. معمولاً محل خم شدن خود از 4-5 اسید آمینه تشکیل شده است که در میان آنها وجود پرولین الزامی است. این AK تنها با اسکلت سفت و کوتاه است که به آن اجازه می دهد چرخش خود را ایجاد کند.
- لایه بتا زنجیره ای از اسیدهای آمینه است که چندین خم را تشکیل می دهد و آنها را با پیوندهای هیدروژنی تثبیت می کند. این ترکیب بسیار شبیه به یک ورق کاغذ است که به شکل آکاردئون تا شده است. اغلب، پروتئین های تهاجمی این شکل را دارند، اما استثناهای زیادی وجود دارد.
بین لایه بتا موازی و ضد موازی تفاوت قائل شوید. در حالت اول، C- و N- در خم ها و در انتهای زنجیره منطبق هستند و در حالت دوم نه.
ساختار سوم
بسته بندی بیشتر پروتئین منجر به تشکیل یک ساختار سوم می شود. این ترکیب با کمک پیوندهای هیدروژن، دی سولفید، آبگریز و یونی تثبیت می شود. تعداد زیاد آنها اجازه می دهد تا ساختار ثانویه را به یک ساختار پیچیده تر بپیچانید.آن را شکل داده و تثبیت کنید.
پروتئین های کروی و فیبریلار را جدا کنید. مولکول پپتیدهای کروی یک ساختار کروی است. مثال‌ها: آلبومین، گلوبولین، هیستون‌ها در ساختار سوم.
پروتئین های فیبریل رشته های قوی تشکیل می دهند که طول آنها از عرض آنها بیشتر است. چنین پروتئین هایی اغلب عملکردهای ساختاری و شکل دهی را انجام می دهند. مثلا فیبروئین، کراتین، کلاژن، الاستین.
ساختار پروتئین ها در ساختار چهارتایی مولکول
اگر چندین گلبول در یک مجتمع ترکیب شوند، به اصطلاح ساختار چهارتایی تشکیل می شود. این ترکیب برای همه پپتیدها معمولی نیست و زمانی تشکیل می‌شود که برای انجام عملکردهای مهم و خاص لازم باشد.
هر گلبول در یک پروتئین پیچیده یک دامنه یا پروتومر جداگانه است. در مجموع، ساختار پروتئین های ساختار چهارتایی یک مولکول، الیگومر نامیده می شود.
معمولاً چنین پروتئینی دارای چندین ترکیب پایدار است که به طور مداوم یکدیگر را تغییر می دهند، یا بسته به تأثیر عوامل خارجی یا زمانی که انجام عملکردهای مختلف ضروری است.
یک تفاوت مهم بین ساختار سوم و چهارم یک پروتئین، پیوندهای بین مولکولی است که مسئول اتصال چندین گلبول هستند. در مرکز کل مولکول، اغلب یک یون فلزی وجود دارد که مستقیماً بر تشکیل پیوندهای بین مولکولی تأثیر می گذارد.
ساختارهای پروتئینی اضافی
همیشه زنجیره ای از اسیدهای آمینه برای انجام وظایف یک پروتئین کافی نیست. ATدر بیشتر موارد، مواد دیگری با ماهیت آلی و معدنی به چنین مولکول هایی متصل می شوند. از آنجایی که این ویژگی مشخصه تعداد زیادی آنزیم است، ترکیب پروتئین های پیچیده معمولاً به سه قسمت تقسیم می شود:
- آپوآنزیم بخش پروتئینی مولکول است که یک توالی اسید آمینه است.
- کوآنزیم یک پروتئین نیست، بلکه بخشی ارگانیک است. این می تواند شامل انواع مختلفی از لیپیدها، کربوهیدرات ها یا حتی اسیدهای نوکلئیک باشد. این شامل نمایندگان ترکیبات فعال بیولوژیکی است که در میان آنها ویتامین ها وجود دارد.
- کوفاکتور - یک بخش غیر آلی، که در اکثر موارد توسط یون های فلزی نشان داده می شود.
ساختار پروتئین ها در ساختار چهارتایی یک مولکول مستلزم مشارکت چندین مولکول با منشاء مختلف است، بنابراین بسیاری از آنزیم ها همزمان دارای سه جزء هستند. به عنوان مثال، فسفوکیناز، آنزیمی است که انتقال یک گروه فسفات از یک مولکول ATP را تضمین می کند.
ساختار چهارتایی یک مولکول پروتئین کجا تشکیل می شود؟
زنجیره پلی پپتیدی شروع به سنتز بر روی ریبوزوم های سلول می کند، اما بلوغ بیشتر پروتئین در سایر اندامک ها رخ می دهد. مولکول تازه تشکیل شده باید وارد سیستم انتقال شود که از غشای هسته ای، ER، دستگاه گلژی و لیزوزوم ها تشکیل شده است.
عوارض ساختار فضایی پروتئین در شبکه آندوپلاسمی رخ می دهد، جایی که نه تنها انواع مختلفی از پیوندها (هیدروژن، دی سولفید، آبگریز، بین مولکولی، یونی) تشکیل می شود، بلکه کوآنزیم و کوفاکتور نیز اضافه می شود. این یک چهارتایی را تشکیل می دهدساختار پروتئین.
وقتی مولکول کاملاً آماده کار است، یا وارد سیتوپلاسم سلول یا دستگاه گلژی می شود. در مورد دوم، این پپتیدها در لیزوزوم ها بسته بندی شده و به بخش های دیگر سلول منتقل می شوند.
نمونه هایی از پروتئین های الیگومری
ساختار کواترنر ساختار پروتئین ها است که برای کمک به عملکردهای حیاتی در یک موجود زنده طراحی شده است. ترکیب پیچیده مولکول های آلی، اول از همه، اجازه می دهد تا بر کار بسیاری از فرآیندهای متابولیک (آنزیم ها) تأثیر بگذارد.
پروتئین های مهم بیولوژیکی هموگلوبین، کلروفیل و هموسیانین هستند. حلقه پورفیرین اساس این مولکول ها است که در مرکز آن یک یون فلزی قرار دارد.
هموگلوبین
ساختار چهارتایی مولکول پروتئین هموگلوبین از 4 گلبول تشکیل شده است که با پیوندهای بین مولکولی به هم متصل شده اند. در مرکز یک پورفین با یون آهن قرار دارد. پروتئین در سیتوپلاسم گلبول های قرمز منتقل می شود، جایی که آنها حدود 80 درصد از حجم کل سیتوپلاسم را اشغال می کنند.
اساس مولکول هِم است که ماهیت غیر آلی تری دارد و به رنگ قرمز است. همچنین محصول تجزیه اولیه هموگلوبین در کبد است.
همه ما می دانیم که هموگلوبین یک عملکرد مهم حمل و نقل را انجام می دهد - انتقال اکسیژن و دی اکسید کربن در سراسر بدن انسان. ترکیب پیچیده مولکول پروتئین مراکز فعال ویژه ای را تشکیل می دهد که قادر به اتصال گازهای مربوطه به هموگلوبین هستند.
هنگامی که یک کمپلکس پروتئین-گاز تشکیل می شود، به اصطلاح اکسی هموگلوبین و کربوهموگلوبین تشکیل می شوند. با این حال، یکی دیگر وجود داردانواعی از چنین انجمن هایی که کاملاً پایدار است: کربوکسی هموگلوبین. این مجموعه ای از پروتئین و مونوکسید کربن است که پایداری آن حملات خفگی را با سمیت بیش از حد توضیح می دهد.
کلروفیل
نماینده دیگری از پروتئین هایی با ساختار چهارتایی، که پیوندهای دامنه آن قبلاً توسط یون منیزیم پشتیبانی می شود. عملکرد اصلی کل مولکول مشارکت در فرآیندهای فتوسنتز در گیاهان است.
انواع مختلفی از کلروفیل ها وجود دارد که در رادیکال های حلقه پورفیرین با یکدیگر تفاوت دارند. هر یک از این انواع با یک حرف جداگانه از الفبای لاتین مشخص شده است. به عنوان مثال، گیاهان زمینی با وجود کلروفیل a یا کلروفیل b مشخص می شوند، در حالی که جلبک ها نیز حاوی انواع دیگری از این پروتئین هستند.
هموسیانین
این مولکول مشابه هموگلوبین در بسیاری از حیوانات پایین تر (بندپایان، نرم تنان و غیره) است. تفاوت اصلی در ساختار پروتئین با ساختار مولکولی چهارتایی وجود یون روی به جای یون آهن است. هموسیانین رنگ مایل به آبی دارد.
گاهی اوقات مردم تعجب می کنند که اگر هموگلوبین انسانی را با هموسیانین جایگزین کنیم چه اتفاقی می افتد. در این حالت، محتوای معمول مواد در خون و به ویژه اسیدهای آمینه مختل می شود. هموسیانین برای تشکیل کمپلکس با دی اکسید کربن نیز ناپایدار است، بنابراین "خون آبی" تمایل به تشکیل لخته های خونی دارد.
