سیستئین: فرمول و شرح ماده

2024 نویسنده: Angel Austin | [email protected]. آخرین اصلاح شده: 2024-01-02 17:45

همه پروتئین های بدن ما از اسیدهای آمینه ساخته شده اند. پروتئین های زیادی در بدن وجود دارد و تنها 20 واحد ساختمانی وجود دارد - اسیدهای آمینه ای که آنها از آنها تشکیل شده اند. سیستئین یکی از 20 اسید آمینه است.

سیستئین - چیست؟

سیستئین یک اسید آمینه آلیفاتیک حاوی گوگرد است. آلیفاتیک - فقط حاوی پیوندهای اشباع شده است. مانند هر اسید آمینه، فرمول سیستئین شامل یک گروه کربوکسیل (-COOH) و آمینو (-NH_{2) و همچنین یک تیول منحصر به فرد (-SH) است. گروه تیول (نام دیگر سولفیدریل است) شامل یک اتم گوگرد و یک اتم هیدروژن است.}

فرمول شیمیایی مولکولی سیستئین C₃H₇NO_{۲S است. وزن مولکولی - 121.}

فرمول اسید آمینه سیستئین

برای به تصویر کشیدن ساختار اسیدهای آمینه از فرمول های مختلفی استفاده می شود. در زیر چندین گزینه برای نوشتن فرمول ساختاری سیستئین وجود دارد.

همه اسیدهای آمینه دارای گروه های آمینه و کربوکسیل هستند که به اتم آلفا کربن متصل هستند و فقط در ساختار رادیکال متصل به همان اتم کربن متفاوت هستند. به عنوان مثال، در زیر فرمول های ساختاری آلانین، سیستئین و گلیسین، سرین و سیستین آمده است.

همه اسیدهای آمینه دارای ستون فقرات یکسان و رادیکال های متفاوت هستند. این ساختار رادیکال است که زیربنای صلاحیت اسیدهای آمینه است و ویژگی های خود مولکول را تعیین می کند. در سیستئین، فرمول رادیکال CH_{2-SH است. این رادیکال متعلق به گروه رادیکال های قطبی، بدون بار و آب دوست است. این بدان معناست که بخش‌هایی از پروتئین حاوی سیستئین می‌توانند آب (هیدرات) اضافه کنند و با سایر بخش‌های پروتئین، همچنین حاوی اسیدهای آمینه با گروه‌های آبدوست، با استفاده از پیوندهای هیدروژنی تعامل داشته باشند.}

سیستئین حاوی یک گروه تیول منحصر به فرد است

سیستئین یک اسید آمینه منحصر به فرد است. این تنها یکی از 20 اسید آمینه طبیعی است که حاوی یک گروه تیول (-HS) است. گروه های تیول می توانند تحت واکنش های اکسیداتیو و احیا قرار گیرند. هنگامی که گروه تیول سیستئین اکسید می شود، سیستین تشکیل می شود - اسید آمینه ای که از دو باقی مانده سیستئین تشکیل شده است که توسط یک پیوند دی سولفید به هم متصل شده اند. واکنش برگشت پذیر است - بازیابی پیوند دی سولفید دو مولکول سیستئین را بازسازی می کند. پیوندهای سیستین دی سولفید برای تعیین ساختار بسیاری از پروتئین ها حیاتی هستند.

اکسیداسیون گروه تیول سیستئین منجر به تشکیل پیوند دی سولفیدی با دیگری می شود.تیول، در طی اکسیداسیون بیشتر، اسیدهای سولفینیک و سولفونیک تشکیل می شوند.

سیستئین به دلیل توانایی وارد شدن به واکنش های ردوکس، دارای خواص آنتی اکسیدانی است.

سیستئین جزء پروتئین ها است

اسیدهای آمینه ای که پروتئین ها را می سازند پروتئین زا نامیده می شوند. همانطور که قبلا ذکر شد، 20 مورد از آنها وجود دارد که سیستئین یکی از آنهاست. برای تشکیل ساختار اولیه یک پروتئین، اسیدهای آمینه به یکدیگر متصل می شوند تا یک زنجیره طولانی تشکیل دهند. اتصال به دلیل گروه های اسکلت اسیدهای آمینه اتفاق می افتد، رادیکال ها در این امر شرکت نمی کنند. پیوند بین اسیدهای آمینه توسط گروه کربوکسیل یک اسید آمینه و گروه آمینه اسید آمینه دیگر ایجاد می شود. پیوندی که به این ترتیب بین دو اسید آمینه ایجاد می شود، پیوند پپتیدی نامیده می شود.

شکل فرمول تری پپتید آلانین سیستئین فنیل آلانین و طرح تشکیل آن را نشان می دهد.

کوچکترین پپتید در بدن گلوتاتیون است که تنها از دو اسید آمینه از جمله سیستئین تشکیل شده است. دو اسید آمینه متصل به هم دی پپتید و سه آمینو اسید تری پپتید نامیده می شوند. در اینجا فرمول دیگری از تری پپتید آلانین، لیزین و سیستئین وجود دارد.

مواد حاوی 10 تا 40 اسید آمینه پلی پپتید نامیده می شوند. خود پروتئین ها حاوی بیش از 40 اسید آمینه باقی مانده هستند. سیستئین جزء بسیاری از پپتیدها و پروتئین ها مانند انسولین است.

منابع سیستئین

هر روز یک فرد باید 4.1 میلی گرم سیستئین به ازای هر 1 کیلوگرم وزن بدن مصرف کند. یعنی در بدن انسانبا وزن 70 کیلوگرم باید 287 میلی گرم از این اسید آمینه در روز دریافت کنید.

بخشی از سیستئین را می توان در بدن سنتز کرد، بخشی از غذا می آید. در زیر لیستی از غذاهای حاوی حداکثر اسید آمینه آمده است.

محتوای سیستئین در محصولات
محصول	محتوای سیستئین در هر 100 گرم محصول، میلی گرم
محصولات سویا	638
گوشت گاو و بره	460
دانه ها (آفتابگردان، هندوانه، کنجد، کتان، کدو تنبل) و مغزها (پسته، کاج)	451
گوشت مرغ	423
جو و سبوس جو	408
خوک	388
ماهی (تون، ماهی آزاد، سوف، ماهی خال مخالی، هالیبوت) و صدف (صدف، میگو)	335
پنیر، لبنیات و تخم مرغ	292
لوبیا (نخود، لوبیا، لوبیا، عدس)	127
غلات (گندم سیاه، جو، برنج)	120

علاوه بر این، سیستئین در فلفل قرمز، سیر، پیاز، سبزیجات با برگ تیره - کلم بروکسل، کلم بروکلی یافت می شود.

مکمل های غذایی مانند L-cysteine hydrochloride، N-acetylcysteine تولید کنید. دومی محلول تر است و برای بدن راحت تر جذب می شود.

در صنعت، ال سیستئین از هیدرولیز از پر، موی پرندگان و موهای انسان به دست می آید. یک ال سیستئین مصنوعی گران‌تر تولید می‌شود که برای مقررات غذایی مسلمانان و یهودیان مناسب است (مطابق باجنبه های مذهبی).

سنتز سیستئین در بدن

سیستئین، همراه با تیروزین، یک آمینو اسید ضروری شرطی است. این بدان معنی است که آنها می توانند در بدن سنتز شوند، اما فقط از اسیدهای آمینه ضروری: سیستئین از متیونین، تیروزین از فنیل آلانین.

برای سنتز سیستئین، دو اسید آمینه مورد نیاز است - متیونین ضروری و سرین غیر ضروری. متیونین یک اهداکننده اتم گوگرد است. سیستئین از هموسیستئین در دو واکنش که توسط پیریدوکسال فسفات کاتالیز می شود، سنتز می شود. اختلالات ژنتیکی و همچنین کمبود ویتامین B₉ (اسید فولیک)، B₆ و B_{12 سرب برای ایجاد اختلال در استفاده از آنزیم، هموسیستئین نه به سیستئین، بلکه به هموسیستین تبدیل می شود. این ماده با تجمع در بدن باعث بیماری همراه با آب مروارید، پوکی استخوان، عقب ماندگی ذهنی می شود.}

ممکن است در افراد مسن و نوزادان، افراد مبتلا به بیماری های متابولیک خاص، که از سندرم سوء جذب رنج می برند، سنتز در بدن کم باشد.

واکنش های سنتز سیستئین

در بدن حیوان، سیستئین مستقیماً از سرین سنتز می شود و متیونین منبع گوگرد است. متیونین از طریق واسطه های S-AM و S-AG به هموسیستئین تبدیل می شود. S-adenosylmethionine - شکل فعال متیونین، از ترکیب ATP و متیونین تشکیل می شود. به عنوان دهنده گروه متیل در سنتز ترکیبات مختلف عمل می کند: سیستئین، آدرنالین، استیل کولین، لسیتین، کارنیتین.

در نتیجه ترانس متیلاسیون، S-AM به S-adenosylhomocysteine (S-AH) تبدیل می شود. در طول هیدرولیز ماندگاری داردآدنوزین و هموسیستئین را تشکیل می دهد. هموسیستئین با سرین با مشارکت آنزیم سیستاتیونین-بتا-سنتاز با تشکیل تیو اتر سیستاتیونین ترکیب می شود. سیستاتیونین توسط آنزیم سیستاتیونین γ-لیاز به سیستئین و α-کتوبوتیرات تبدیل می شود.

در گیاهان و باکتری ها، سنتز به طور متفاوتی اتفاق می افتد. مواد مختلف، حتی سولفید هیدروژن، می توانند به عنوان منبع گوگرد برای سنتز سیستئین عمل کنند.

نقش بیولوژیکی سیستئین

به دلیل وجود گروه تیول (-HS) در فرمول سیستئین، پیوندهای دی سولفیدی در پروتئین ها تشکیل می شود که به آنها پل های دی سولفیدی می گویند. پیوندهای دی سولفید کووالانسی و قوی هستند. آنها بین دو مولکول سیستئین در پروتئین تشکیل می شوند. پل های درون زنجیره ای می توانند در یک زنجیره پلی پپتیدی واحد و پل های زنجیره ای بین زنجیره های پروتئینی منفرد تشکیل شوند. به عنوان مثال، هر دو نوع پل در ساختار انسولین جای می گیرند. این پیوندها ساختار سوم و چهارم پروتئین را حفظ می کنند.

پیوندهای دی سولفیدی عمدتاً حاوی پروتئین های خارج سلولی هستند. به عنوان مثال این نوع اتصال در تثبیت ساختار انسولین، ایمونوگلوبولین ها و آنزیم های گوارشی اهمیت زیادی دارد. پروتئین های حاوی بسیاری از پل های دی سولفیدی در برابر دناتوراسیون حرارتی مقاوم تر هستند و به آنها اجازه می دهد فعالیت خود را در شرایط شدیدتر حفظ کنند.

ویژگی های فرمول سیستئین خاصیت آنتی اکسیدانی آن را فراهم می کند. سیستئین نقش یک آنتی اکسیدان را بازی می کند و وارد واکنش های کاهش اکسیداسیون می شود. بنابراین گروه تیول میل ترکیبی بالایی با فلزات سنگین داردپروتئین های حاوی سیستئین به فلزاتی مانند جیوه، سرب و کادمیوم متصل می شوند. pK سیستئین در پروتئین به گونه ای است که اطمینان حاصل می کند که اسید آمینه به شکل تیولات واکنشی است، یعنی سیستئین به راحتی آنیون HS را اهدا می کند.

سیستئین منبع مهمی از گوگرد در متابولیسم است.

عملکرد سیستئین

به دلیل وجود یک گروه تیول که به راحتی واکنش نشان می دهد، سیستئین در فرآیندهای مختلف بدن نقش دارد و وظایف بسیاری را انجام می دهد.

دارای خواص آنتی اکسیدانی است.
در سنتز گلوتاتیون شرکت می کند.
در سنتز تورین، بیوتین، کوآنزیم A، هپارین شرکت می کند.
در تشکیل لنفوسیت ها شرکت می کند.
بخشی از بتا کراتین است که در تشکیل بافت های پوست، مو، غشای مخاطی دستگاه گوارش نقش دارد.
خنثی سازی برخی از مواد سمی را ترویج می کند.