رشته های میانی: توضیحات، ساختار، عملکردها و ویژگی ها

فهرست مطالب:

رشته های میانی: توضیحات، ساختار، عملکردها و ویژگی ها
رشته های میانی: توضیحات، ساختار، عملکردها و ویژگی ها
Anonim

رشته های میانی ساختار مشخص سلول های یوکاریوتی هستند. آنها خود مونتاژ می شوند و از نظر شیمیایی مقاوم هستند. ساختار و عملکرد رشته های میانی با ویژگی های پیوندهای موجود در مولکول های پروتئین تعیین می شود. آنها نه تنها برای تشکیل داربست سلولی عمل می کنند، بلکه از تعامل اندامک ها نیز اطمینان حاصل می کنند.

توضیحات کلی

رشته های میانی - انواع
رشته های میانی - انواع

فیلامنت ها ساختارهای پروتئینی رشته ای هستند که در ساخت اسکلت سلولی شرکت می کنند. با توجه به قطر آنها به 3 کلاس تقسیم می شوند. رشته های میانی (IF) دارای سطح مقطع متوسط 7-11 نانومتر هستند. آنها یک موقعیت میانی بین ریز رشته‌های Ø5-8 نانومتر و میکروتوبول‌های Ø25 نانومتر، که نام خود را برای آن گرفته‌اند، اشغال می‌کنند.

دو نوع از این ساختارها وجود دارد:

  • لامین. آنها در هسته هستند. همه حیوانات دارای رشته های آرام هستند.
  • سیتوپلاسمی. آنها در سیتوپلاسم قرار دارند. موجود در نماتدها، نرم تنان، مهره داران. در مورد دوم، برخی از انواع سلول ها ممکن است وجود نداشته باشند (به عنوان مثال، در سلول های گلیال).

مکان

ساختار و عملکردها
ساختار و عملکردها

رشته های میانی یکی از عناصر اصلی اسکلت سلولی موجودات زنده هستند که سلول های آنها حاوی هسته (یوکاریوت) است. پروکاریوت ها آنالوگ هایی از این ساختارهای فیبریلار نیز دارند. آنها در سلول های گیاهی یافت نمی شوند.

بیشتر رشته ها در ناحیه دور هسته و دسته های فیبریل قرار دارند که در زیر غشای پلاسمایی قرار دارند و از مرکز تا لبه های سلول ها امتداد دارند. به خصوص در گونه هایی که تحت فشار مکانیکی قرار می گیرند - در عضله، اپیتلیال و همچنین در سلول های رشته های عصبی تعداد زیادی از آنها وجود دارد.

انواع پروتئین

رشته های میانی - انواع پروتئین ها
رشته های میانی - انواع پروتئین ها

همانطور که مطالعات نشان می دهد، پروتئین های تشکیل دهنده رشته های میانی بسته به نوع سلول ها و مرحله تمایز آنها متمایز می شوند. با این حال، همه آنها به هم مرتبط هستند.

پروتئین های رشته ای میانی به 4 نوع تقسیم می شوند:

  1. کراتین. آنها پلیمرها را از دو زیرگروه تشکیل می دهند - اسیدی و خنثی. وزن مولکولی این ترکیبات از 40000 تا 70000 آمو متغیر است. متر بسته به منبع بافت، تعداد اشکال مختلف ناهمگن کراتین ها می تواند به چند ده برسد. آنها بر اساس ایزوفرم به 2 گروه تقسیم می شوند - اپیتلیال (بیشترین آنها) و شاخی که مو، شاخ، ناخن و پرهای حیوانات را تشکیل می دهند.
  2. در نوع دوم، 3 نوع پروتئین با وزن مولکولی تقریباً یکسان (45000-53000 amu) ترکیب می شوند. اینها عبارتند از: ویمنتین (بافت همبند، سلول های سنگفرشی،پوشش سطح رگ های خونی و لنفاوی؛ سلولهای خونی) دسمین (بافت عضلانی)؛ پریفرین (نرون های محیطی و مرکزی)؛ پروتئین اسیدی فیبریل گلیال (پروتئین مغزی بسیار اختصاصی).
  3. پروتئین های نوروفیلامنت موجود در نوریت ها، فرآیندهای استوانه ای شکلی که تکانه ها را بین سلول های عصبی حمل می کنند.
  4. پروتئین های لایه هسته ای که در زیر غشای هسته قرار دارد. آنها پیشرو همه PF های دیگر هستند.

رشته های میانی می توانند از چندین نوع از مواد فوق تشکیل شوند.

خواص

ویژگی های PF با ویژگی های زیر تعیین می شود:

  • تعداد زیادی از مولکول های پلی پپتیدی در مقطع;
  • برهم کنش‌های آبگریز قوی که نقش مهمی در مونتاژ ماکرومولکول‌ها به شکل ابرکویل پیچ خورده دارند؛
  • تشکیل تترامرها با برهمکنش الکترواستاتیکی بالا.

در نتیجه، رشته های میانی خاصیت یک طناب پیچ خورده قوی را به دست می آورند - به خوبی خم می شوند، اما نمی شکنند. هنگامی که با معرف‌ها و الکترولیت‌های قوی درمان می‌شوند، این ساختارها آخرین ساختارهایی هستند که وارد محلول می‌شوند، یعنی با پایداری شیمیایی بالا مشخص می‌شوند. بنابراین، پس از دناتوره شدن کامل مولکول های پروتئین در اوره، رشته ها می توانند به طور مستقل جمع شوند. پروتئین های وارد شده از خارج به سرعت در ساختار موجود این ترکیبات ادغام می شوند.

ساختار

رشته های میانی - ساختار
رشته های میانی - ساختار

از نظر ساختار، رشته های میانی غیر منشعب هستندپلیمرهایی که هم قادر به تشکیل ترکیبات ماکرومولکولی و هم دپلیمریزاسیون هستند. بی ثباتی ساختاری آنها به سلول ها کمک می کند شکل خود را تغییر دهند.

علیرغم اینکه رشته ها بر اساس نوع پروتئین ها دارای ترکیبات متنوعی هستند، ساختار ساختاری یکسانی دارند. در مرکز مولکول ها یک مارپیچ آلفا وجود دارد که به شکل یک مارپیچ راست دست است. از تماس بین ساختارهای آبگریز تشکیل می شود. ساختار آن شامل 4 بخش مارپیچی است که با بخش های کوتاه غیر مارپیچی از هم جدا شده اند.

در انتهای مارپیچ آلفا دامنه هایی با ساختار نامحدود قرار دارند. آنها نقش مهمی در مونتاژ رشته و تعامل با اندامک های سلولی دارند. اندازه و توالی پروتئین آنها در بین گونه های مختلف IF بسیار متفاوت است.

پروتئین ساختمان

مواد اصلی ساختمان برای PF دیمرها هستند - مولکول های پیچیده ای که از دو مولکول ساده تشکیل شده اند. معمولاً آنها شامل 2 پروتئین مختلف هستند که با ساختارهای میله‌ای به هم متصل شده‌اند.

نوع سیتوپلاسمی رشته ها از دایمرهایی تشکیل شده است که رشته هایی به ضخامت یک بلوک را تشکیل می دهند. از آنجایی که آنها موازی هستند اما در جهت مخالف هستند، هیچ قطبی وجود ندارد. این مولکول‌های دایمر می‌توانند بعداً مولکول‌های پیچیده‌تری تشکیل دهند.

توابع

رشته های میانی - توابع
رشته های میانی - توابع

عملکردهای اصلی رشته های میانی به شرح زیر است:

  • اطمینان از استحکام مکانیکی سلول ها و فرآیندهای آنها؛
  • سازگاری با عوامل استرس زا؛
  • شرکت درتماس هایی که اتصال قوی سلول ها (بافت اپیتلیال و عضلانی) را فراهم می کنند؛
  • توزیع درون سلولی پروتئین ها و اندامک ها (محلی سازی دستگاه گلژی، لیزوزوم ها، اندوزوم ها، هسته ها)؛
  • مشارکت در انتقال چربی و سیگنال دهی بین سلول ها.

PF نیز بر عملکرد میتوکندری تأثیر می گذارد. همانطور که آزمایش‌های آزمایشگاهی روی موش‌ها نشان می‌دهد، در افرادی که فاقد ژن دسمین هستند، آرایش درون سلولی این اندامک‌ها مختل می‌شود و خود سلول‌ها برای طول عمر کوتاه‌تری برنامه‌ریزی می‌شوند. در نتیجه، مصرف اکسیژن بافت کاهش می یابد.

از سوی دیگر، وجود رشته های میانی به کاهش تحرک میتوکندری کمک می کند. اگر ویمنتین به طور مصنوعی به سلول وارد شود، می توان شبکه IF را بازیابی کرد.

اهمیت پزشکی

رشته های میانی - اهمیت در پزشکی
رشته های میانی - اهمیت در پزشکی

نقض در سنتز، تجمع و ساختار PF منجر به ظهور برخی شرایط پاتولوژیک می شود:

  1. تشکیل قطره های هیالین در سیتوپلاسم سلول های کبدی. به نوعی دیگر به آنها اجسام مالوری می گویند. این ساختارها پروتئین های IF از نوع اپیتلیال هستند. آنها با قرار گرفتن طولانی مدت در معرض الکل (هپاتیت الکلی حاد)، و همچنین نقض فرآیندهای متابولیک در سرطان کبد سلولی اولیه (در بیماران مبتلا به هپاتیت B ویروسی و سیروز)، با رکود صفرا در کبد و کیسه صفرا تشکیل می شوند. هیالین الکلی دارای خواص ایمنی زایی است که از پیش تعیین کننده ایجاد آسیب شناسی سیستمیک است.
  2. وقتی ژن ها جهش پیدا می کنند،مسئول تولید کراتین ها، یک بیماری پوستی ارثی رخ می دهد - اپیدرمولیز بولوزا. در این حالت، اتصال لایه بیرونی پوست به غشای پایه که آن را از بافت همبند جدا می کند، نقض می شود. در نتیجه فرسایش و حباب ایجاد می شود. پوست به کوچکترین آسیب مکانیکی بسیار حساس می شود.
  3. تشکیل پلاک های پیری و گره های عصبی فیبریلاری در سلول های مغز در بیماری آلزایمر.
  4. برخی از انواع کاردیومیوپاتی مرتبط با تجمع بیش از حد PF.

امیدواریم مقاله ما به تمام سوالات شما پاسخ داده باشد.

توصیه شده: