کلمه "آنزیم" ریشه لاتین دارد. در ترجمه به معنای خمیر ترش است. در زبان انگلیسی از مفهوم "آنزیم" استفاده می شود که برگرفته از اصطلاح یونانی به معنای همان است. آنزیم ها پروتئین های تخصصی هستند. آنها در سلول ها تشکیل می شوند و توانایی تسریع روند فرآیندهای بیوشیمیایی را دارند. به عبارت دیگر، آنها به عنوان کاتالیزورهای بیولوژیکی عمل می کنند. اجازه دهید بیشتر در نظر بگیریم که چه چیزی ویژگی عملکرد آنزیم ها را تشکیل می دهد. انواع ویژگی نیز در مقاله توضیح داده خواهد شد.
ویژگی های کلی
تظاهر فعالیت کاتالیزوری برخی از آنزیم ها به دلیل وجود تعدادی ترکیب غیر پروتئینی است. به آنها کوفاکتور می گویند. آنها به 2 گروه تقسیم می شوند: یون های فلزی و تعدادی مواد معدنی و همچنین کوآنزیم ها (ترکیبات آلی).
مکانیسم فعالیت
از نظر ماهیت شیمیایی، آنزیم ها به گروه پروتئین ها تعلق دارند. با این حال، بر خلاف مورد دوم، عناصر مورد بررسی حاوی یک سایت فعال هستند. این مجموعه منحصر به فرد از گروه های عاملی از باقی مانده اسیدهای آمینه است. آنها به دلیل ساختار سوم یا چهارم آنزیم به شدت در فضا جهت گیری می کنند. غیر فعالمرکز، سایت های کاتالیزوری و بستر جدا شده است. دومی چیزی است که ویژگی آنزیم ها را تعیین می کند. سوبسترا ماده ای است که پروتئین روی آن اثر می کند. پیش از این، اعتقاد بر این بود که تعامل آنها بر اساس اصل "کلید قلعه" انجام می شود. به عبارت دیگر، سایت فعال باید به وضوح با بستر مطابقت داشته باشد. در حال حاضر، یک فرضیه متفاوت حاکم است. اعتقاد بر این است که در ابتدا مطابقت دقیقی وجود ندارد، اما در جریان تعامل مواد ظاهر می شود. سایت دوم - کاتالیزوری - بر ویژگی عمل تأثیر می گذارد. به عبارت دیگر، ماهیت واکنش تسریع شده را تعیین می کند.
ساختمان
همه آنزیم ها به یک و دو جزئی تقسیم می شوند. ساختار اولی مشابه ساختار پروتئین های ساده است. آنها فقط حاوی اسیدهای آمینه هستند. گروه دوم - پروتئین ها - شامل بخش های پروتئینی و غیر پروتئینی است. آخرین آن کوآنزیم است، اولی آپوآنزیم است. دومی ویژگی سوبسترای آنزیم را تعیین می کند. یعنی عملکرد یک سایت بستر را در مرکز فعال انجام می دهد. کوآنزیم، بر این اساس، به عنوان یک منطقه کاتالیزوری عمل می کند. مربوط به خاص بودن عمل است. ویتامین ها، فلزات و سایر ترکیبات با وزن مولکولی کم می توانند به عنوان کوآنزیم عمل کنند.
کاتالیز
وقوع هر واکنش شیمیایی با برخورد مولکول های مواد برهم کنش مرتبط است. حرکت آنها در سیستم با حضور انرژی آزاد بالقوه تعیین می شود. برای یک واکنش شیمیایی، لازم است که مولکول ها یک انتقال داشته باشندشرایط. شرط. به عبارت دیگر، آنها باید قدرت کافی برای عبور از سد انرژی را داشته باشند. این نشان دهنده حداقل مقدار انرژی برای واکنش پذیر کردن همه مولکول ها است. همه کاتالیزورها، از جمله آنزیم ها، قادر به کاهش سد انرژی هستند. این به سیر سریع واکنش کمک می کند.
ویژگی آنزیم ها چیست؟
این توانایی تنها در شتاب یک واکنش خاص بیان می شود. آنزیم ها می توانند روی یک سوبسترا عمل کنند. با این حال، هر یک از آنها فقط یک واکنش خاص را سرعت می بخشد. ویژگی واکنشی آنزیم را می توان با مثال کمپلکس پیروات دهیدروژناز ردیابی کرد. این شامل پروتئین هایی است که PVK را تحت تأثیر قرار می دهند. اصلی ترین آنها عبارتند از: پیروات دهیدروژناز، پیروات دکربوکسیلاز، استیل ترانسفراز. خود واکنش دکربوکسیلاسیون اکسیداتیو PVC نامیده می شود. محصول آن اسید استیک فعال است.
طبقه بندی
انواع زیر از ویژگی آنزیمی وجود دارد:
- استریوشیمیایی. این در توانایی یک ماده برای تأثیرگذاری بر یکی از استریوایزومرهای ممکن زیرلایه بیان می شود. به عنوان مثال، فومارات هیدروتاز قادر است بر روی فومارات اثر کند. با این حال، این ایزومر سیس - اسید مالئیک را تحت تاثیر قرار نمی دهد.
- مطلق. ویژگی آنزیم های این نوع در توانایی یک ماده برای تأثیرگذاری تنها بر یک بستر خاص بیان می شود. به عنوان مثال، ساکاراز منحصراً با ساکارز، آرژیناز با آرژنین و غیره واکنش می دهد.
- نسبی. ویژگی آنزیم ها در اینمورد در توانایی یک ماده برای تأثیرگذاری بر گروهی از بسترها که پیوندی از یک نوع دارند بیان می شود. به عنوان مثال، آلفا آمیلاز با گلیکوژن و نشاسته واکنش می دهد. دارای پیوند نوع گلیکوزیدی هستند. تریپسین، پپسین، کیموتریپسین بر بسیاری از پروتئین های گروه پپتید تأثیر می گذارد.
دما
آنزیم ها تحت شرایط خاصی دارای ویژگی هستند. برای اکثر آنها دمای + 35 … + 45 درجه به عنوان بهینه در نظر گرفته می شود. هنگامی که یک ماده در شرایطی با نرخ کمتر قرار می گیرد، فعالیت آن کاهش می یابد. به این حالت غیرفعال سازی برگشت پذیر می گویند. وقتی دما بالا می رود، توانایی های او بازیابی می شود. شایان ذکر است که وقتی در شرایطی قرار می گیریم که t بالاتر از مقادیر نشان داده شده باشد، غیرفعال سازی نیز رخ می دهد. با این حال، در این مورد، برگشت ناپذیر خواهد بود، زیرا زمانی که دما کاهش می یابد، بازیابی نمی شود. این به دلیل دناتوره شدن مولکول است.
تاثیر pH
بار مولکول به اسیدیته بستگی دارد. بر این اساس، pH بر فعالیت محل فعال و ویژگی آنزیم تأثیر می گذارد. شاخص اسیدیته بهینه برای هر ماده متفاوت است. با این حال، در بیشتر موارد 4-7 است. به عنوان مثال، برای آلفا آمیلاز بزاق، اسیدیته مطلوب 6.8 است. در این میان، تعدادی استثنا وجود دارد. اسیدیته مطلوب پپسین، برای مثال، 1.5-2.0، کیموتریپسین و تریپسین 8-9 است.
تمرکز
هر چه آنزیم بیشتر باشد، سرعت واکنش سریعتر است. مشابههمچنین می توان در مورد غلظت زیرلایه نتیجه گیری کرد. با این حال، محتوای اشباع هدف از نظر تئوری برای هر ماده تعیین می شود. با آن، تمام مراکز فعال توسط بستر موجود اشغال خواهد شد. در این حالت، بدون توجه به افزودن بعدی اهداف، ویژگی آنزیم حداکثر خواهد بود.
مواد تنظیم کننده
آنها را می توان به بازدارنده و فعال کننده تقسیم کرد. هر دوی این دسته ها به غیر اختصاصی و اختصاصی تقسیم می شوند. نوع دوم فعال‌کننده‌ها شامل نمک‌های صفراوی (برای لیپاز در لوزالمعده)، یون‌های کلرید (برای آلفا آمیلاز)، اسید هیدروکلریک (برای پپسین) هستند. فعال‌کننده‌های غیراختصاصی یون‌های منیزیم هستند که بر کینازها و فسفاتازها تأثیر می‌گذارند و مهارکننده‌های خاص پپتیدهای پایانی پروآنزیم‌ها هستند. دومی اشکال غیرفعال مواد هستند. آنها با برش پپتیدهای پایانی فعال می شوند. انواع خاص آنها با هر پروآنزیم جداگانه مطابقت دارد. به عنوان مثال، تریپسین به شکل غیر فعال به شکل تریپسینوژن تولید می شود. مرکز فعال آن توسط یک هگزاپپتید پایانی که یک مهارکننده خاص است بسته می شود. در فرآیند فعال سازی، از هم جدا می شود. در نتیجه محل فعال تریپسین باز می شود. مهار کننده های غیر اختصاصی نمک های فلزات سنگین هستند. به عنوان مثال، سولفات مس. آنها دناتوره شدن ترکیبات را تحریک می کنند.
مهار
می تواند رقابتی باشد. این پدیده در ظاهر شباهت ساختاری بین بازدارنده و بستر بیان می شود. آن ها هستندوارد مبارزه برای ارتباط با مرکز فعال شوید. اگر محتوای بازدارنده بیشتر از سوبسترا باشد، یک مهارکننده آنزیم پیچیده تشکیل می‌شود. هنگامی که یک ماده هدف اضافه می شود، نسبت تغییر خواهد کرد. در نتیجه، بازدارنده به اجبار خارج می شود. به عنوان مثال، سوکسینات به عنوان یک سوبسترا برای سوکسینات دهیدروژناز عمل می کند. مهارکننده ها اگزالواستات یا مالونات هستند. تأثیرات رقابتی به عنوان محصولات واکنش در نظر گرفته می شود. اغلب آنها شبیه به بسترها هستند. به عنوان مثال، برای گلوکز-6-فسفات، محصول گلوکز است. سوبسترا گلوکز-6 فسفات خواهد بود. مهار غیر رقابتی به معنای شباهت ساختاری بین مواد نیست. هم بازدارنده و هم سوبسترا می توانند به طور همزمان به آنزیم متصل شوند. در این حالت یک ترکیب جدید تشکیل می شود. این یک آنزیم-سوبسترا-مهارکننده پیچیده است. در طول تعامل، مرکز فعال مسدود می شود. این به دلیل اتصال بازدارنده به محل کاتالیزوری AC است. یک مثال سیتوکروم اکسیداز است. برای این آنزیم، اکسیژن به عنوان یک سوبسترا عمل می کند. نمک های هیدروسیانیک اسید مهارکننده های سیتوکروم اکسیداز هستند.
تنظیم آلوستریک
در برخی موارد، علاوه بر مرکز فعالی که اختصاصیت آنزیم را تعیین می کند، یک پیوند دیگر نیز وجود دارد. این یک جزء آلوستریک است. اگر فعال کننده ای به همین نام به آن متصل شود، کارایی آنزیم افزایش می یابد. اگر یک بازدارنده با مرکز آلوستریک واکنش نشان دهد، فعالیت آن ماده کاهش می یابد. به عنوان مثال، آدنیلات سیکلاز وگوانیلات سیکلاز آنزیم هایی با تنظیم نوع آلوستریک هستند.
