مقاله ما به بررسی خواص موادی اختصاص خواهد داشت که اساس پدیده حیات روی زمین هستند. مولکول های پروتئین در اشکال غیر سلولی وجود دارند - ویروس ها، بخشی از سیتوپلاسم و اندامک های سلول های پروکاریوتی و هسته ای هستند. آنها همراه با اسیدهای نوکلئیک، ماده وراثتی - کروماتین را تشکیل می دهند و اجزای اصلی هسته - کروموزوم ها را تشکیل می دهند. سیگنالینگ، ساختمان، کاتالیزوری، حفاظتی، انرژی - این لیستی از عملکردهای بیولوژیکی است که پروتئین ها انجام می دهند. ویژگی‌های فیزیکوشیمیایی پروتئین‌ها توانایی آنها در حل شدن، رسوب‌کردن و نمک‌زدایی است. علاوه بر این، آنها قادر به دناتوره شدن هستند و به دلیل ماهیت شیمیایی خود، ترکیبات آمفوتریک هستند. بیایید این خواص پروتئین ها را بیشتر بررسی کنیم.
انواع مونومرهای پروتئین
20 نوع اسیدهای آمینه α واحدهای ساختاری پروتئین هستند. آنها علاوه بر رادیکال هیدروکربنی، حاوی NH2- گروه آمینه و COOH- هستند.گروه کربوکسیل گروه های عاملی خواص اسیدی و بازی مونومرهای پروتئینی را تعیین می کنند. بنابراین در شیمی آلی به ترکیبات این دسته مواد آمفوتریک می گویند. یون های هیدروژن گروه کربوکسیل در داخل مولکول را می توان جدا کرد و به گروه های آمینه پیوند داد. نتیجه یک نمک داخلی است. اگر چندین گروه کربوکسیل در مولکول وجود داشته باشد، ترکیب اسیدی خواهد بود، مانند اسید گلوتامیک یا آسپارتیک. اگر گروه های آمینه غالب باشند، اسیدهای آمینه بازی هستند (هیستیدین، لیزین، آرژنین). با تعداد مساوی از گروه های عاملی، محلول پپتید یک واکنش خنثی دارد. مشخص شده است که وجود هر سه نوع اسید آمینه بر ویژگی های پروتئین ها تأثیر می گذارد. خواص فیزیکوشیمیایی پروتئین ها: حلالیت، pH، بار درشت مولکول، با نسبت اسیدهای آمینه اسیدی و بازی تعیین می شود.
چه عواملی بر حلالیت پپتیدها تأثیر می گذارد
بیایید تمام معیارهای لازم را که فرآیندهای هیدراتاسیون یا حلال شدن درشت مولکول های پروتئین به آنها بستگی دارد، دریابیم. اینها عبارتند از: پیکربندی فضایی و وزن مولکولی، که توسط تعداد باقیمانده‌های اسید آمینه تعیین می‌شود. همچنین نسبت بخش های قطبی و غیر قطبی - رادیکال های واقع در سطح پروتئین در ساختار سوم و بار کل ماکرومولکول پلی پپتیدی را در نظر می گیرد. تمام خواص فوق مستقیماً بر حلالیت پروتئین تأثیر می گذارد. بیایید نگاهی دقیق تر به آنها بیندازیم.
گلبول ها و توانایی آنها در آبرسانی
اگر ساختار خارجی پپتید شکل کروی دارد، مرسوم است که در مورد ساختار کروی آن صحبت شود. توسط پیوندهای هیدروژن و آبگریز و همچنین توسط نیروهای جاذبه الکترواستاتیکی قسمت‌های دارای بار مخالف در ماکرومولکول تثبیت می‌شود. به عنوان مثال، هموگلوبین، که مولکول های اکسیژن را از طریق خون حمل می کند، در شکل چهارتایی خود از چهار قطعه میوگلوبین تشکیل شده است که توسط هم متحد شده اند. پروتئین های خون مانند آلبومین ها، α- و ϒ-گلوبولین ها به راحتی با مواد پلاسمای خون تعامل دارند. انسولین یکی دیگر از پپتیدهای کروی است که سطح گلوکز خون را در پستانداران و انسان تنظیم می کند. بخش‌های آبگریز چنین کمپلکس‌های پپتیدی در وسط ساختار فشرده قرار دارند، در حالی که بخش‌های آب دوست در سطح آن قرار دارند. این باعث می شود که آنها خواص بومی را در محیط مایع بدن حفظ کنند و آنها را در گروهی از پروتئین های محلول در آب ترکیب کنند. استثنا پروتئین های کروی هستند که ساختار موزاییکی غشای سلول های انسان و حیوان را تشکیل می دهند. آنها با گلیکولیپیدها مرتبط هستند و در مایع بین سلولی نامحلول هستند، که نقش مانع آنها را در سلول تضمین می کند.
پپتیدهای فیبریلار
کلاژن و الاستین که بخشی از درم هستند و استحکام و خاصیت ارتجاعی آن را تعیین می کنند، ساختار رشته ای دارند. آنها قادر به کشش هستند و پیکربندی فضایی خود را تغییر می دهند. فیبروئین یک پروتئین طبیعی ابریشم است که توسط لارو کرم ابریشم تولید می شود. این شامل الیاف ساختاری کوتاه، متشکل از اسیدهای آمینه با جرم و طول مولکولی کوچک است. اینها اول از همه سرین، آلانین و گلیسین هستند. خودزنجیره های پلی پپتیدی در فضا در جهت عمودی و افقی جهت گیری می کنند. این ماده متعلق به پلی پپتیدهای ساختاری است و شکل لایه ای دارد. برخلاف پلی پپتیدهای کروی، حلالیت پروتئینی متشکل از فیبریل ها بسیار کم است، زیرا رادیکال های آبگریز اسیدهای آمینه آن روی سطح درشت مولکول قرار دارند و ذرات حلال قطبی را دفع می کنند.
کراتین ها و ویژگی های ساختار آنها
با توجه به گروه پروتئین های ساختاری فیبریلار مانند فیبروئین و کلاژن، لازم است روی یک گروه دیگر از پپتیدهای پراکنده در طبیعت - کراتین ها تمرکز کنیم. آنها به عنوان پایه ای برای قسمت هایی از بدن انسان و حیوانات مانند مو، ناخن، پر، پشم، سم و پنجه عمل می کنند. کراتین از نظر ساختار بیوشیمیایی چیست؟ مشخص شده است که دو نوع پپتید وجود دارد. اولی به شکل ساختار ثانویه مارپیچی (α-کراتین) است و اساس مو است. دیگری توسط فیبریل های لایه ای سفت تر نشان داده می شود - این β-کراتین است. می توان آن را در قسمت های سخت بدن حیوانات یافت: سم ها، منقار پرندگان، فلس های خزندگان، پنجه های پستانداران درنده و پرندگان. بر اساس این واقعیت که اسیدهای آمینه آن مانند والین، فنیل آلانین، ایزولوسین حاوی تعداد زیادی رادیکال آبگریز است، کراتین چیست؟ این یک پروتئین نامحلول در آب و سایر حلال های قطبی است که عملکردهای حفاظتی و ساختاری را انجام می دهد.
تاثیر pH محیط بر بار پلیمر پروتئین
پیشتر اشاره کردیم که گروه های عملکردی پروتئینمونومرها - اسیدهای آمینه، خواص آنها را تعیین می کنند. اکنون اضافه می کنیم که بار پلیمر نیز به آنها بستگی دارد. رادیکال‌های یونی - گروه‌های کربوکسیل اسیدهای گلوتامیک و آسپارتیک و گروه‌های آمینه آرژنین و هیستیدین - بر بار کلی پلیمر تأثیر می‌گذارند. آنها همچنین در محلول های اسیدی، خنثی یا قلیایی رفتار متفاوتی دارند. حلالیت پروتئین نیز به این عوامل بستگی دارد. بنابراین، در pH <7، محلول حاوی غلظت اضافی پروتون های هیدروژن است که از تجزیه کربوکسیل جلوگیری می کند، بنابراین بار مثبت کل مولکول پروتئین افزایش می یابد.
تجمع کاتیونها در پروتئین همچنین در مورد محیط محلول خنثی و با مقدار زیاد مونومرهای آرژنین، هیستیدین و لیزین افزایش می یابد. در یک محیط قلیایی، بار منفی مولکول پلی پپتید افزایش می‌یابد، زیرا مازاد یون‌های هیدروژن برای تشکیل مولکول‌های آب با اتصال گروه‌های هیدروکسیل صرف می‌شود.
عوامل تعیین کننده حلالیت پروتئین ها
بیایید وضعیتی را تصور کنیم که در آن تعداد بارهای مثبت و منفی روی یک مارپیچ پروتئینی یکسان است. pH محیط در این حالت نقطه ایزوالکتریک نامیده می شود. بار کل ماکرومولکول پپتیدی خود صفر می شود و حلالیت آن در آب یا سایر حلال های قطبی حداقل خواهد بود. مفاد تئوری تفکیک الکترولیتی بیان می کند که حلالیت یک ماده در یک حلال قطبی متشکل از دوقطبی بیشتر است، ذرات ترکیب محلول قطبی تر می شوند. آنها همچنین عوامل تعیین کننده حلالیت را توضیح می دهندپروتئین ها: نقطه ایزوالکتریک آنها و وابستگی هیدراتاسیون یا حلال شدن پپتید به بار کل درشت مولکول آن. اکثر پلیمرهای این کلاس حاوی بیش از حد گروه -COO- هستند و خواص کمی اسیدی دارند. یک استثناء، پروتئین ها و پپتیدهای غشایی که قبلاً ذکر شد هستند که بخشی از ماده هسته ای وراثت - کروماتین هستند. این دومی ها هیستون نامیده می شوند و به دلیل وجود تعداد زیادی گروه آمینه در زنجیره پلیمری، دارای خواص اساسی بارز هستند.
رفتار پروتئین ها در میدان الکتریکی
برای اهداف عملی، اغلب لازم است، برای مثال، پروتئین های خون را به بخش ها یا ماکرومولکول های جداگانه جدا کنیم. برای این کار می توانید از توانایی مولکول های پلیمری باردار برای حرکت با سرعت معین به سمت الکترودها در میدان الکتریکی استفاده کنید. محلولی حاوی پپتیدهایی با جرم و بار متفاوت روی یک حامل قرار می گیرد: کاغذ یا ژل مخصوص. با عبور دادن تکانه های الکتریکی، به عنوان مثال، از طریق بخشی از پلاسمای خون، تا 18 بخش از پروتئین های فردی به دست می آید. از جمله: انواع گلوبولین ها، و همچنین پروتئین آلبومین، که نه تنها مهمترین جزء است (تا 60٪ از جرم پپتیدهای پلاسمای خون را تشکیل می دهد)، بلکه نقش اصلی را در فرآیندهای اسمز ایفا می کند. و گردش خون.
چگونه غلظت نمک بر حلالیت پروتئین تأثیر می گذارد
توانایی پپتیدها برای تشکیل نه تنها ژل، فوم و امولسیون، بلکه محلول ها نیز ویژگی مهمی است که نشان دهنده ویژگی های فیزیکوشیمیایی آنهاست. به عنوان مثال، قبلا مطالعه شده استآلبومین های موجود در آندوسپرم دانه های غلات، شیر و سرم خون به سرعت محلول های آبی با غلظت نمک های خنثی مانند کلرید سدیم در محدوده 3 تا 10 درصد تشکیل می دهند. با استفاده از مثال همان آلبومین ها می توان به وابستگی حلالیت پروتئین به غلظت نمک پی برد. آنها در محلول غیراشباع سولفات آمونیوم به خوبی حل می شوند و در محلول فوق اشباع به صورت برگشت پذیر رسوب می کنند و با کاهش بیشتر غلظت نمک با افزودن مقداری آب، پوسته هیدراتاسیون خود را احیا می کنند.
نمک زدن
واکنش های شیمیایی پپتیدها با محلول نمک های تشکیل شده توسط اسیدهای قوی و قلیایی که در بالا توضیح داده شد، نمک زدایی نامیده می شوند. این بر اساس مکانیسم تعامل گروه های عاملی باردار پروتئین با یون های نمک - کاتیون های فلزی و آنیون های باقی مانده اسید است. با از دست دادن بار روی مولکول پپتید، کاهش پوسته آب آن و چسبندگی ذرات پروتئین به پایان می رسد. در نتیجه رسوب می کنند که بعداً در مورد آن صحبت خواهیم کرد.
بارش و دناتوره شدن
استون و الکل اتیلیک پوسته آبی اطراف پروتئین را در ساختار سوم از بین می برند. با این حال، این با خنثی شدن کل شارژ روی آن همراه نیست. این فرآیند رسوب نامیده می شود، حلالیت پروتئین به شدت کاهش می یابد، اما با دناتوره شدن به پایان نمی رسد.
مولکول های پپتید در حالت اصلی خود به بسیاری از پارامترهای محیطی بسیار حساس هستند، به عنوان مثال،دما و غلظت ترکیبات شیمیایی: نمک، اسید یا قلیا. تقویت عمل هر دوی این عوامل در نقطه ایزوالکتریک منجر به تخریب کامل پیوندهای درون مولکولی تثبیت کننده (پل های دی سولفیدی، پیوندهای پپتیدی)، پیوندهای کووالانسی و هیدروژنی در پلی پپتید می شود. به ویژه در چنین شرایطی، پپتیدهای کروی دناتوره می شوند، در حالی که به طور کامل خواص فیزیکی و شیمیایی و بیولوژیکی خود را از دست می دهند.
