ماکرومولکول مولکولی است که وزن مولکولی بالایی دارد. ساختار آن در قالب پیوندهای تکراری ارائه شده است. ویژگی های چنین ترکیباتی، اهمیت آنها برای زندگی موجودات زنده را در نظر بگیرید.
ویژگی های ترکیب
ماکرومولکول های بیولوژیکی از صدها هزار ماده اولیه کوچک تشکیل می شوند. موجودات زنده با سه نوع ماکرومولکول اصلی مشخص می شوند: پروتئین ها، پلی ساکاریدها، اسیدهای نوکلئیک.
مونومرهای اولیه برای آنها مونوساکاریدها، نوکلئوتیدها، اسیدهای آمینه هستند. یک ماکرومولکول تقریباً 90 درصد از جرم سلول را تشکیل می دهد. بسته به توالی بقایای اسید آمینه، یک مولکول پروتئینی خاص تشکیل می شود.
وزن مولکولی بالا موادی هستند که جرم مولی آنها بیشتر از 103 Da.
تاریخچه اصطلاح
درشت مولکول چه زمانی ظاهر شد؟ این مفهوم توسط هرمان استودینگر برنده جایزه نوبل شیمی در سال 1922 معرفی شد.
توپ پلیمری را می توان به عنوان یک رشته درهم که در اثر باز کردن تصادفی شکل گرفته است مشاهده کرد.در سراسر اتاق سیم پیچ این سیم پیچ به طور سیستماتیک ترکیب خود را تغییر می دهد؛ این پیکربندی فضایی ماکرومولکول است. این شبیه به مسیر حرکت براونی است.
تشکیل چنین سیم پیچی به این دلیل اتفاق می افتد که در فاصله معینی زنجیره پلیمری اطلاعات مربوط به جهت را "از دست می دهد". می توان در مورد یک سیم پیچ صحبت کرد در صورتی که طول ترکیبات مولکولی بالا بسیار بیشتر از طول قطعه ساختاری باشد.
پیکربندی کروی
یک ماکرومولکول ترکیبی متراکم است که در آن می توان کسر حجمی یک پلیمر را با یک واحد مقایسه کرد. حالت کروی در مواردی تحقق می یابد که تحت تأثیر متقابل واحدهای پلیمری منفرد بین خود و محیط خارجی، جاذبه متقابل رخ می دهد.
ماکت ساختار یک ماکرومولکول آن قسمت از آب است که به عنوان عنصری از چنین ساختاری جاسازی شده است. این نزدیکترین محیط هیدراتاسیون ماکرومولکول است.
ویژگی یک مولکول پروتئین
ماکرومولکول های پروتئینی مواد آبدوست هستند. هنگامی که یک پروتئین خشک در آب حل می شود، ابتدا متورم می شود، سپس یک انتقال تدریجی به محلول مشاهده می شود. در طول تورم، مولکول های آب به پروتئین نفوذ می کنند و ساختار آن را با گروه های قطبی متصل می کنند. این باعث شل شدن بسته بندی متراکم زنجیره پلی پپتیدی می شود. یک مولکول پروتئین متورم به عنوان محلول پشت در نظر گرفته می شود. با جذب بعدی مولکول های آب، جدا شدن مولکول های پروتئین از جرم کل مشاهده می شود وفرآیند انحلال نیز وجود دارد.
اما تورم یک مولکول پروتئین در همه موارد باعث انحلال نمی شود. برای مثال، کلاژن پس از جذب مولکول‌های آب در حالت متورم باقی می‌ماند.
نظریه هیدرات
ترکیبات با مولکولی بالا طبق این تئوری نه تنها جذب می کنند، بلکه مولکول های آب را به صورت الکترواستاتیکی با قطعات قطبی رادیکال های جانبی اسیدهای آمینه که بار منفی دارند و همچنین اسیدهای آمینه بازی که حامل بار مثبت هستند، متصل می کنند.
آب نیمه هیدراته توسط گروه های پپتیدی که پیوندهای هیدروژنی با مولکول های آب تشکیل می دهند محدود می شود.
برای مثال، پلی پپتیدهایی که دارای گروه های جانبی غیرقطبی هستند متورم می شوند. هنگامی که به گروه های پپتیدی متصل می شود، زنجیره های پلی پپتیدی را از هم جدا می کند. وجود پل های زنجیره ای اجازه نمی دهد که مولکول های پروتئین کاملاً جدا شوند و به شکل محلول درآیند.
ساختار ماکرومولکول ها هنگام گرم شدن از بین می رود و در نتیجه زنجیره های پلی پپتیدی شکسته و آزاد می شود.
ویژگی های ژلاتین
ترکیب شیمیایی ژلاتین شبیه کلاژن است، با آب یک مایع چسبناک تشکیل می دهد. از جمله خواص بارز ژلاتین قابلیت ژل شدن آن است.
این نوع مولکول ها به عنوان عوامل هموستاتیک و جایگزین کننده پلاسما استفاده می شوند. از توانایی ژلاتین در تشکیل ژل در تولید کپسول در صنعت داروسازی استفاده می شود.
ویژگی حلالیتدرشت مولکول ها
این نوع مولکول ها حلالیت متفاوتی در آب دارند. با ترکیب اسید آمینه تعیین می شود. در حضور آمینو اسیدهای قطبی در ساختار، توانایی حل شدن در آب به طور قابل توجهی افزایش می یابد.
همچنین، این خاصیت تحت تأثیر ویژگی سازماندهی ماکرومولکول است. پروتئین های گلوبولار حلالیت بالاتری نسبت به ماکرومولکول های فیبریلار دارند. در طول آزمایش‌های متعدد، وابستگی انحلال به ویژگی‌های حلال مورد استفاده مشخص شد.
ساختار اولیه هر مولکول پروتئین متفاوت است که به پروتئین خصوصیات فردی می دهد. وجود پیوندهای متقابل بین زنجیره های پلی پپتیدی حلالیت را کاهش می دهد.
ساختار اولیه مولکول های پروتئین به دلیل پیوندهای پپتیدی (آمیدی) تشکیل می شود؛ هنگامی که از بین می رود، دناتوره شدن پروتئین رخ می دهد.
نمک زدن
برای افزایش حلالیت مولکول های پروتئین از محلول های نمک های خنثی استفاده می شود. به عنوان مثال، به روشی مشابه، می توان رسوب انتخابی پروتئین ها را انجام داد، شکنش آنها را می توان انجام داد. تعداد مولکول‌های حاصل به ترکیب اولیه مخلوط بستگی دارد.
ویژگی پروتئین هایی که از نمک زدن به دست می آیند، حفظ خصوصیات بیولوژیکی پس از حذف کامل نمک است.
ماهیت فرآیند حذف نمک پوسته پروتئین هیدراته توسط آنیون ها و کاتیون ها است که پایداری ماکرومولکول را تضمین می کند. حداکثر تعداد مولکول های پروتئین هنگام استفاده از سولفات ها نمک زده می شود. این روش برای خالص سازی و جداسازی ماکرومولکول های پروتئینی استفاده می شود، زیرا آنها اساساً هستنددر میزان بار، پارامترهای پوسته هیدراتاسیون متفاوت است. هر پروتئین منطقه نمکی مخصوص به خود را دارد، یعنی برای آن باید نمک با غلظت مشخصی را انتخاب کنید.
اسیدهای آمینه
در حال حاضر، حدود دویست اسید آمینه شناخته شده است که بخشی از مولکول های پروتئین هستند. بسته به ساختار، آنها به دو گروه تقسیم می شوند:
- پروتئین زا، که بخشی از ماکرومولکول ها هستند؛
- غیر پروتئین زا، به طور فعال در تشکیل پروتئین ها دخالت ندارد.
دانشمندان موفق به رمزگشایی توالی اسیدهای آمینه در بسیاری از مولکول های پروتئینی با منشاء حیوانی و گیاهی شده اند. در میان آمینو اسیدهایی که اغلب در ترکیب مولکول های پروتئین یافت می شوند، ما به سرین، گلیسین، لوسین، آلانین اشاره می کنیم. هر بیوپلیمر طبیعی ترکیب اسید آمینه مخصوص به خود را دارد. به عنوان مثال، پروتامین ها حاوی حدود 85 درصد آرژنین هستند، اما حاوی اسیدهای آمینه اسیدی و حلقوی نیستند. فیبروئین یک مولکول پروتئینی از ابریشم طبیعی است که حدود نیمی از گلیسین را در خود دارد. کلاژن حاوی اسیدهای آمینه کمیاب مانند هیدروکسی پرولین، هیدروکسی لیزین است که در سایر ماکرومولکول های پروتئینی وجود ندارد.
ترکیب اسید آمینه نه تنها با ویژگی های اسیدهای آمینه، بلکه با عملکرد و هدف ماکرومولکول های پروتئین تعیین می شود. توالی آنها توسط کد ژنتیکی تعیین می شود.
سطوح سازماندهی ساختاری پلیمرهای زیستی
چهار سطح وجود دارد: اولیه، ثانویه، سوم و همچنین چهارم. هر ساختارویژگی های متمایز وجود دارد.
ساختار اولیه مولکول های پروتئین یک زنجیره پلی پپتیدی خطی از بقایای اسید آمینه است که توسط پیوندهای پپتیدی به هم مرتبط شده اند.
این ساختار است که پایدارترین است، زیرا حاوی پیوندهای کووالانسی پپتیدی بین گروه کربوکسیل یک اسید آمینه و گروه آمینه یک مولکول دیگر است.
ساختار ثانویه شامل انباشته شدن زنجیره پلی پپتیدی با کمک پیوندهای هیدروژنی به شکل مارپیچ است.
نوع سوم بیوپلیمر از بسته بندی فضایی پلی پپتید به دست می آید. آنها اشکال مارپیچی و لایه چین خورده ساختارهای سوم را تقسیم می کنند.
پروتئین های کروی شکلی بیضوی دارند، در حالی که مولکول های فیبریلار شکلی کشیده دارند.
اگر یک ماکرومولکول فقط دارای یک زنجیره پلی پپتیدی باشد، پروتئین فقط ساختار سوم دارد. به عنوان مثال، این یک پروتئین بافت عضلانی (میوگلوبین) است که برای اتصال به اکسیژن ضروری است. برخی از پلیمرهای زیستی از چندین زنجیره پلی پپتیدی ساخته می شوند که هر کدام دارای ساختار سوم هستند. در این مورد، ماکرومولکول دارای ساختار چهارتایی است که از چندین گلبول تشکیل شده است که در یک ساختار بزرگ ترکیب شده اند. هموگلوبین را می توان تنها پروتئین چهارتایی دانست که حاوی حدود 8 درصد هیستیدین است. این اوست که یک بافر فعال درون سلولی در گلبول های قرمز است که اجازه می دهد مقدار pH خون را ثابت نگه دارد.
اسیدهای نوکلئیک
آنها ترکیبات درشت مولکولی هستند که توسط قطعات تشکیل می شوندنوکلئوتیدها. RNA و DNA در تمام سلول های زنده یافت می شود، آنها وظیفه ذخیره، انتقال و همچنین اجرای اطلاعات ارثی را انجام می دهند. نوکلئوتیدها به عنوان مونومر عمل می کنند. هر یک از آنها حاوی باقیمانده یک پایه نیتروژن دار، یک کربوهیدرات و همچنین اسید فسفریک است. مطالعات نشان داده است که اصل مکمل بودن (مکملیت) در DNA موجودات زنده مختلف رعایت می شود. اسیدهای نوکلئیک در آب محلول هستند اما در حلال های آلی نامحلول هستند. این پلیمرهای زیستی با افزایش دما و تشعشعات فرابنفش از بین می روند.
به جای نتیجه گیری
علاوه بر پروتئین ها و اسیدهای نوکلئیک مختلف، کربوهیدرات ها درشت مولکول هستند. پلی ساکاریدها در ترکیب خود صدها مونومر دارند که طعم شیرین دلپذیری دارند. نمونه‌هایی از ساختار سلسله مراتبی درشت مولکول‌ها شامل مولکول‌های عظیم پروتئین و اسیدهای نوکلئیک با زیرواحدهای پیچیده است.
برای مثال، ساختار فضایی یک مولکول پروتئین کروی نتیجه سازماندهی چندسطحی سلسله مراتبی اسیدهای آمینه است. ارتباط نزدیکی بین سطوح فردی وجود دارد، عناصر یک سطح بالاتر با لایه‌های پایین‌تر مرتبط هستند.
همه پلیمرهای زیستی عملکرد مشابه مهمی را انجام می دهند. آنها ماده ساختمانی برای سلول های زنده هستند، مسئول ذخیره و انتقال اطلاعات ارثی هستند. هر موجود زنده ای با پروتئین های خاصی مشخص می شود، بنابراین بیوشیمی دانان با یک کار دشوار و مسئولانه روبرو هستند که حل آن موجودات زنده را از مرگ حتمی نجات می دهند.
