پروتئین ها مواد آلی هستند. این ترکیبات ماکرومولکولی با ترکیب خاصی مشخص می شوند و پس از هیدرولیز به اسیدهای آمینه تجزیه می شوند. مولکول های پروتئین در اشکال بسیار متنوعی وجود دارند که بسیاری از آنها از چندین زنجیره پلی پپتیدی تشکیل شده اند. اطلاعات مربوط به ساختار پروتئین در DNA رمزگذاری شده است و فرآیند سنتز پروتئین را ترجمه می نامند.
ترکیب شیمیایی پروتئین ها
میانگین پروتئین حاوی:
- 52% کربن؛
- 7% هیدروژن؛
- 12% نیتروژن؛
- 21% اکسیژن؛
- 3% گوگرد.
مولکول های پروتئین پلیمر هستند. برای درک ساختار آنها، لازم است بدانیم مونومرها، اسیدهای آمینه آنها چیست.
اسیدهای آمینه
آنها معمولاً به دو دسته تقسیم می شوند: دائماً رخ می دهند و گاهی اوقات رخ می دهند. اولی شامل 18 مونومر پروتئین و 2 آمید دیگر است: اسیدهای آسپارتیک و گلوتامیک. گاهی اوقات فقط سه اسید وجود دارد.
این اسیدها را می توان به روش های مختلفی طبقه بندی کرد: بر اساس ماهیت زنجیره های جانبی یا بار رادیکال های آنها، همچنین می توان آنها را بر تعداد گروه های CN و COOH تقسیم کرد.
ساختار اولیه پروتئین
توالی اسیدهای آمینه در یک زنجیره پروتئینی را تعیین می کندسطوح بعدی سازمان، ویژگی ها و عملکردهای آن. نوع اصلی پیوند بین مونومرها پپتیدی است. با جدا کردن هیدروژن از یک اسید آمینه و یک گروه OH از اسید آمینه دیگر تشکیل می‌شود.
اولین سطح سازماندهی یک مولکول پروتئین، توالی اسیدهای آمینه موجود در آن است، به سادگی زنجیره ای که ساختار مولکول های پروتئین را تعیین می کند. از یک "اسکلت" تشکیل شده است که ساختاری منظم دارد. این یک دنباله تکراری -NH-CH-CO- است. زنجیره های جانبی جداگانه توسط رادیکال های اسید آمینه (R) نشان داده می شوند، خواص آنها ترکیب ساختار پروتئین ها را تعیین می کند.
حتی اگر ساختار مولکول های پروتئین یکسان باشد، آنها می توانند از نظر خواص تنها با این واقعیت تفاوت داشته باشند که مونومرهای آنها توالی متفاوتی در زنجیره دارند. آرایش اسیدهای آمینه در یک پروتئین توسط ژن ها تعیین می شود و عملکردهای بیولوژیکی خاصی را به پروتئین دیکته می کند. توالی مونومرها در مولکول های مسئول عملکرد یکسان اغلب در گونه های مختلف نزدیک است. چنین مولکولی - از نظر سازماندهی یکسان یا مشابه و عملکردهای یکسان در انواع مختلف ارگانیسم ها - پروتئین های همولوگ هستند. ساختار، خواص و عملکرد مولکول های آینده در مرحله سنتز زنجیره آمینو اسید مشخص شده است.
برخی ویژگی های رایج
ساختار پروتئین ها برای مدت طولانی مورد مطالعه قرار گرفته است و تجزیه و تحلیل ساختار اولیه آنها به ما اجازه داد تا برخی از تعمیم ها را انجام دهیم. بیشتر پروتئین ها با حضور تمام بیست اسید آمینه مشخص می شوند، که به ویژه تعداد زیادی گلیسین، آلانین، اسید آسپارتیک، گلوتامین و تریپتوفان، آرژنین، متیونین کمی وجود دارد.هیستیدین تنها استثناء گروه های خاصی از پروتئین ها، به عنوان مثال، هیستون ها هستند. آنها برای بسته بندی DNA مورد نیاز هستند و حاوی مقدار زیادی هیستیدین هستند.
تعمیم دوم: در پروتئین های کروی هیچ الگوی کلی در تناوب اسیدهای آمینه وجود ندارد. اما حتی پلی پپتیدهایی که از نظر فعالیت بیولوژیکی از هم دور هستند، قطعات کوچکی از مولکول های یکسان دارند.
ساختار ثانویه
دومین سطح سازمان زنجیره پلی پپتیدی آرایش فضایی آن است که توسط پیوندهای هیدروژنی پشتیبانی می شود. مارپیچ α و بتا برابر را اختصاص دهید. بخشی از زنجیره ساختار منظمی ندارد، چنین مناطقی بی شکل نامیده می شوند.
مارپیچ آلفای همه پروتئین های طبیعی راست دست است. رادیکال های جانبی اسیدهای آمینه در مارپیچ همیشه به سمت بیرون هستند و در طرفین مخالف محور آن قرار دارند. اگر غیر قطبی باشند، در یک طرف مارپیچ گروه بندی می شوند و در نتیجه کمان هایی ایجاد می شود که شرایطی را برای همگرایی بخش های مختلف مارپیچی ایجاد می کند.
چین های بتا - مارپیچ های بسیار کشیده - تمایل دارند در کنار هم در مولکول پروتئین قرار بگیرند و لایه های موازی و غیر موازی بتا پلیسه شده را تشکیل دهند.
ساختار پروتئین سوم
سومین سطح سازماندهی یک مولکول پروتئین، تا کردن مارپیچ ها، چین ها و بخش های بی شکل به یک ساختار فشرده است. این به دلیل برهمکنش رادیکال های جانبی مونومرها با یکدیگر است. چنین اتصالاتی به چندین نوع تقسیم می شوند:
- پیوندهای هیدروژنی بین رادیکال های قطبی تشکیل می شود؛
- آب گریز- بین گروه های R غیر قطبی؛
- نیروهای جاذبه الکترواستاتیکی (پیوندهای یونی) - بین گروه هایی که بارهای آنها مخالف است؛
- پل دی سولفیدی بین رادیکال های سیستئین.
آخرین نوع پیوند (–S=S-) یک برهمکنش کووالانسی است. پل های دی سولفیدی پروتئین ها را تقویت می کنند، ساختار آنها بادوام تر می شود. اما چنین اتصالاتی لازم نیست. به عنوان مثال، ممکن است سیستئین بسیار کمی در زنجیره پلی پپتیدی وجود داشته باشد، یا رادیکال های آن در نزدیکی آن قرار دارند و نمی توانند یک "پل" ایجاد کنند.
سطح چهارم سازمان
همه پروتئین ها ساختار چهارتایی تشکیل نمی دهند. ساختار پروتئین ها در سطح چهارم با تعداد زنجیره های پلی پپتیدی (پروتومر) تعیین می شود. آنها به جز پل های دی سولفیدی با همان پیوندهای سطح قبلی سازمان به هم مرتبط هستند. یک مولکول از چندین پروتومر تشکیل شده است که هر کدام از آنها ساختار سوم خاص خود را دارند (یا یکسان).
همه سطوح سازمان وظایفی را که پروتئین های حاصل انجام خواهند داد تعیین می کنند. ساختار پروتئین‌ها در سطح اول سازماندهی، نقش بعدی آنها را در سلول و بدن به طور کلی مشخص می‌کند.
عملکردهای پروتئین
حتی تصور اینکه نقش پروتئین ها در فعالیت سلول چقدر مهم است، سخت است. در بالا ساختار آنها را بررسی کردیم. عملکرد پروتئین ها به طور مستقیم به آن بستگی دارد.
با انجام یک عملکرد ساختمانی (ساختاری)، اساس سیتوپلاسم هر سلول زنده را تشکیل می دهند. این پلیمرها ماده اصلی تمام غشاهای سلولی هستند کهبا لیپیدها کمپلکس می شوند. این همچنین شامل تقسیم سلول به بخش هایی است که هر کدام واکنش های خاص خود را دارند. واقعیت این است که هر مجموعه ای از فرآیندهای سلولی به شرایط خاص خود نیاز دارد، به ویژه PH محیط نقش مهمی ایفا می کند. پروتئین ها پارتیشن های نازکی می سازند که سلول را به اصطلاح به بخش هایی تقسیم می کند. و خود این پدیده را تقسیم بندی می نامند.
عملکرد کاتالیزوری تنظیم تمام واکنش های سلول است. همه آنزیم ها پروتئین های ساده یا پیچیده هستند.
هر نوع حرکت موجودات (کار ماهیچه ها، حرکت پروتوپلاسم در سلول، سوسو زدن مژک ها در تک یاخته ها و غیره) توسط پروتئین ها انجام می شود. ساختار پروتئین ها به آنها امکان حرکت، تشکیل الیاف و حلقه ها را می دهد.
عملکرد انتقال این است که بسیاری از مواد از طریق غشای سلولی توسط پروتئین های حامل خاص منتقل می شوند.
نقش هورمونی این پلیمرها بلافاصله مشخص می شود: تعدادی از هورمون ها در ساختار پروتئین هستند، به عنوان مثال، انسولین، اکسی توسین.
عملکرد یدکی با این واقعیت تعیین می شود که پروتئین ها قادر به تشکیل رسوب هستند. به عنوان مثال، والگومین تخم مرغ، کازئین شیر، پروتئین های دانه های گیاهی - آنها مقدار زیادی مواد مغذی را ذخیره می کنند.
همه تاندون‌ها، مفاصل مفصلی، استخوان‌های اسکلت، سم‌ها توسط پروتئین‌ها تشکیل می‌شوند که ما را به عملکرد بعدی آنها می‌رساند - حمایت.
مولکول های پروتئین گیرنده هایی هستند که تشخیص انتخابی مواد خاصی را انجام می دهند. در این نقش، گلیکوپروتئین ها و لکتین ها به ویژه شناخته شده اند.
مهمترینعوامل ایمنی - آنتی بادی ها و سیستم مکمل بر اساس منشاء پروتئین هستند. به عنوان مثال، فرآیند لخته شدن خون بر اساس تغییرات در پروتئین فیبرینوژن است. دیواره های داخلی مری و معده با یک لایه محافظ از پروتئین های مخاطی - لیسین ها پوشیده شده اند. سموم نیز منشا پروتئینی دارند. اساس پوستی که از بدن حیوانات محافظت می کند کلاژن است. همه این عملکردهای پروتئینی محافظ هستند.
خب، آخرین تابع تنظیمی است. پروتئین هایی وجود دارند که کار ژنوم را کنترل می کنند. یعنی رونویسی و ترجمه را تنظیم می کنند.
مهم نیست نقش پروتئین ها چقدر مهم باشد، ساختار پروتئین ها برای مدت طولانی توسط دانشمندان کشف شده است. و اکنون آنها در حال کشف راه های جدیدی برای استفاده از این دانش هستند.
