بیوشیمی آنزیم ها. ساختار، خواص و توابع

2024 نویسنده: Angel Austin | [email protected]. آخرین اصلاح شده: 2024-01-19 15:29

میلیون ها واکنش شیمیایی در سلول هر موجود زنده ای رخ می دهد. هر یک از آنها از اهمیت بالایی برخوردار است، بنابراین حفظ سرعت فرآیندهای بیولوژیکی در سطح بالا مهم است. تقریباً هر واکنشی توسط آنزیم خاص خود کاتالیز می شود. آنزیم ها چیست؟ نقش آنها در قفس چیست؟

آنزیم ها. تعریف

اصطلاح "آنزیم" از کلمه لاتین fermentum - مخمر گرفته شده است. آنها را می توان آنزیم نیز نامید، از واژه یونانی enzyme، "در مخمر".

آنزیم ها مواد فعال بیولوژیکی هستند، بنابراین هر واکنشی که در یک سلول انجام می شود بدون مشارکت آنها انجام نمی شود. این مواد به عنوان کاتالیزور عمل می کنند. بر این اساس، هر آنزیمی دارای دو ویژگی اصلی است:

1) آنزیم واکنش بیوشیمیایی را سرعت می بخشد، اما مصرف نمی شود.

2) مقدار ثابت تعادل تغییر نمی کند، بلکه فقط دستیابی به این مقدار را تسریع می کند.

آنزیم ها واکنش های بیوشیمیایی را هزاران و در برخی موارد یک میلیون برابر سرعت می بخشند. این بدان معنی است که در غیاب دستگاه آنزیمی، تمام فرآیندهای درون سلولی عملا متوقف می شوند و خود سلول می میرد.بنابراین نقش آنزیم ها به عنوان مواد فعال بیولوژیکی بسیار زیاد است.

تنوع آنزیم ها به شما امکان می دهد تنظیم متابولیسم سلولی را متنوع کنید. در هر آبشاری از واکنش ها، آنزیم های زیادی از طبقات مختلف شرکت می کنند. کاتالیزورهای بیولوژیکی به دلیل ترکیب خاص مولکول بسیار انتخابی هستند. از آنجایی که آنزیم ها در بیشتر موارد ماهیتی پروتئینی دارند، ساختار سوم یا چهارم دارند. این دوباره با ویژگی مولکول توضیح داده می شود.

عملکرد آنزیم ها در سلول

وظیفه اصلی یک آنزیم تسریع واکنش مربوطه است. هر آبشاری از فرآیندها، از تجزیه پراکسید هیدروژن تا گلیکولیز، نیاز به حضور یک کاتالیزور بیولوژیکی دارد.

عملکرد مناسب آنزیم ها با ویژگی بالا برای یک بستر خاص به دست می آید. این بدان معنی است که یک کاتالیزور فقط می تواند یک واکنش خاص را سرعت بخشد و هیچ واکنش دیگری، حتی یک واکنش بسیار مشابه را ندارد. با توجه به درجه اختصاصی بودن، گروه های زیر از آنزیم ها متمایز می شوند:

1) آنزیم هایی با ویژگی مطلق، زمانی که تنها یک واکنش کاتالیز می شود. به عنوان مثال، کلاژناز کلاژن و مالتاز مالتوز را تجزیه می کند.

2) آنزیم هایی با ویژگی نسبی. این شامل موادی می‌شود که می‌توانند دسته خاصی از واکنش‌ها را کاتالیز کنند، مانند برش هیدرولیتیک.

کار یک بیوکاتالیست از لحظه ای شروع می شود که مرکز فعال آن به بستر متصل می شود. در این مورد، از یک تعامل مکمل مانند قفل و کلید صحبت می شود.این به همزمانی کامل شکل مرکز فعال با بستر اشاره دارد که تسریع واکنش را ممکن می‌سازد.

مرحله بعدی خود واکنش است. سرعت آن به دلیل عمل کمپلکس آنزیمی افزایش می یابد. در پایان، آنزیمی دریافت می کنیم که با محصولات واکنش مرتبط است.

مرحله پایانی جدا شدن محصولات واکنش از آنزیم است و پس از آن مرکز فعال دوباره برای کار بعدی آزاد می شود.

به طور شماتیک، کار آنزیم در هر مرحله را می توان به صورت زیر نوشت:

1) S + E --> SE

2) SE --> SP

3) SP --> S + P که در آن S سوبسترا، E آنزیم و P محصول است.

طبقه بندی آنزیم ها

در بدن انسان، شما می توانید مقدار زیادی آنزیم پیدا کنید. تمام دانش در مورد عملکردها و کار آنها سیستماتیک شد و در نتیجه یک طبقه بندی واحد ظاهر شد که به لطف آن می توان تعیین کرد که این یا آن کاتالیزور برای چه چیزی در نظر گرفته شده است. در اینجا 6 کلاس اصلی آنزیم ها و همچنین نمونه هایی از برخی از زیر گروه ها آمده است.

اکسیدرودکتازها

آنزیم های این دسته واکنش های ردوکس را کاتالیز می کنند. در مجموع 17 زیر گروه وجود دارد. اکسیدرودوکتازها معمولاً قسمتی غیر پروتئینی دارند که توسط یک ویتامین یا هم نشان داده می شود.

زیر گروه های زیر اغلب در بین اکسیدوردوکتازها یافت می شوند:

الف) دهیدروژنازها. بیوشیمی آنزیم های دهیدروژناز شامل حذف اتم های هیدروژن و انتقال آنها به بستر دیگری است. این زیر گروه اغلب در واکنش های تنفسی یافت می شود.فتوسنتز ترکیب دهیدروژنازها لزوماً حاوی یک کوآنزیم به شکل NAD / NADP یا فلاوپروتئین FAD / FMN است. اغلب یون های فلزی وجود دارد. به عنوان مثال می توان به آنزیم هایی مانند سیتوکروم ردوکتاز، پیروات دهیدروژناز، ایزوسیترات دهیدروژناز و بسیاری از آنزیم های کبدی (لاکتات دهیدروژناز، گلوتامات دهیدروژناز، و غیره) اشاره کرد.

ب) اکسیداز. تعدادی از آنزیم ها افزودن اکسیژن به هیدروژن را کاتالیز می کنند، در نتیجه محصولات واکنش می تواند آب یا پراکسید هیدروژن باشد (H₂0, H_{2 0 2}). نمونه هایی از آنزیم ها: سیتوکروم اکسیداز، تیروزیناز.

c) پراکسیدازها و کاتالاز آنزیم هایی هستند که تجزیه H₂O₂ را به اکسیژن و آب کاتالیز می کنند.

د) اکسیژنازها. این کاتالیزورهای زیستی افزودن اکسیژن به بستر را تسریع می کنند. دوپامین هیدروکسیلاز نمونه ای از این آنزیم هاست.

2. نقل و انتقالات.

وظیفه آنزیم های این گروه انتقال رادیکال ها از ماده دهنده به ماده گیرنده است.

a) متیل ترانسفراز. متیل ترانسفرازهای DNA آنزیم های اصلی هستند که فرآیند تکثیر DNA را کنترل می کنند. متیلاسیون نوکلئوتیدی نقش مهمی در تنظیم عملکرد اسید نوکلئیک دارد.

ب) آسیل ترانسفرازها. آنزیم های این زیر گروه گروه آسیل را از یک مولکول به مولکول دیگر منتقل می کنند. نمونه هایی از آسیل ترانسفرازها: لسیتین کلسترول آسیل ترانسفراز (یک گروه عاملی را از اسید چرب به کلسترول منتقل می کند)، لیزوفسفاتیدیل کولین آسیل ترانسفراز (گروه آسیل به لیزوفسفاتیدیل کولین منتقل می شود).

c) آمینوترانسفرازها آنزیم هایی هستند که در تبدیل اسیدهای آمینه نقش دارند.نمونه هایی از آنزیم ها: آلانین آمینوترانسفراز، که سنتز آلانین از پیروات و گلوتامات را با انتقال گروه آمینه کاتالیز می کند.

د) فسفوترانسفرازها. آنزیم های این زیر گروه افزودن یک گروه فسفات را کاتالیز می کنند. نام دیگر فسفوترانسفرازها، کینازها، بسیار رایج تر است. به عنوان مثال آنزیم هایی مانند هگزوکینازها و آسپارتات کینازها هستند که بقایای فسفر را به ترتیب به هگزوزها (اغلب گلوکز) و اسید آسپارتیک اضافه می کنند.

3. هیدرولازها دسته ای از آنزیم ها هستند که جدا شدن پیوندها در یک مولکول و به دنبال آن افزودن آب را کاتالیز می کنند. موادی که متعلق به این گروه هستند آنزیم های اصلی هضم هستند.

a) استرازها - پیوندهای اثیری را می شکند. به عنوان مثال لیپازها هستند که چربی ها را تجزیه می کنند.

ب) گلیکوزیدازها. بیوشیمی آنزیم های این سری شامل تخریب پیوندهای گلیکوزیدی پلیمرها (پلی ساکاریدها و الیگوساکاریدها) است. مثالها: آمیلاز، سوکراز، مالتاز.

c) پپتیدازها آنزیم هایی هستند که تجزیه پروتئین ها را به اسیدهای آمینه کاتالیز می کنند. پپتیدازها شامل آنزیم هایی مانند پپسین، تریپسین، کیموتریپسین، کربوکسی پپتیداز هستند.

د) آمیدازها - پیوندهای آمیدی را شکافت. به عنوان مثال: آرژیناز، اوره آز، گلوتامیناز، و غیره. بسیاری از آنزیم های آمیداز در چرخه اورنیتین وجود دارند.

4. لیازها آنزیم‌هایی هستند که عملکردی مشابه هیدرولازها دارند، با این حال، آب در طول شکستن پیوندها در مولکول‌ها مصرف نمی‌شود. آنزیم های این کلاس همیشه حاوی یک بخش غیر پروتئینی هستند، به عنوان مثال، به شکل ویتامین های B1 یا B6.

a) دکربوکسیلازها. این آنزیم ها روی پیوند C-C عمل می کنند. نمونه ها هستندبه عنوان گلوتامات دکربوکسیلاز یا پیروات دکربوکسیلاز استفاده می شود.

b) هیدراتازها و دهیدراتازها آنزیم هایی هستند که واکنش شکافتن پیوندهای C-O را کاتالیز می کنند.

ج) آمیدین لیازها - پیوندهای C-N را از بین می برند. مثال: آرژنین سوکسینات لیاز.

د) P-O لیاز. چنین آنزیم هایی، به عنوان یک قاعده، گروه فسفات را از ماده بستر جدا می کنند. مثال: آدنیلات سیکلاز.

بیوشیمی آنزیم ها بر اساس ساختار آنها است

توانایی های هر آنزیم با ساختار منحصر به فرد آن تعیین می شود. آنزیم قبل از هر چیز یک پروتئین است و ساختار و درجه چین خوردگی آن نقش تعیین کننده ای در تعیین عملکرد آن دارد.

هر بیوکاتالیست با وجود یک مرکز فعال مشخص می شود که به نوبه خود به چندین ناحیه عملکردی مستقل تقسیم می شود:

1) مرکز کاتالیزوری ناحیه خاصی از پروتئین است که از طریق آن آنزیم به سوبسترا متصل می شود. بسته به ترکیب مولکول پروتئین، مرکز کاتالیزوری می تواند اشکال مختلفی داشته باشد، که باید به همان شکلی که قفل به کلید بر روی بستر قرار می گیرد. چنین ساختار پیچیده ای توضیح می دهد که چرا پروتئین آنزیمی در حالت سوم یا چهارم قرار دارد.

2) مرکز جذب - به عنوان یک "دارنده" عمل می کند. در اینجا، اول از همه، ارتباط بین مولکول آنزیم و مولکول سوبسترا وجود دارد. با این حال، پیوندهای تشکیل شده توسط مرکز جذب بسیار ضعیف هستند، به این معنی که واکنش کاتالیزوری در این مرحله برگشت پذیر است.

3) مراکز آلوستریک را می توان به عنوان قرار داددر محل فعال و در کل سطح آنزیم به عنوان یک کل. عملکرد آنها تنظیم عملکرد آنزیم است. تنظیم با کمک مولکول های بازدارنده و مولکول های فعال کننده اتفاق می افتد.

پروتئین های فعال کننده، با اتصال به مولکول آنزیم، کار آن را سرعت می بخشد. برعکس، مهارکننده‌ها فعالیت کاتالیزوری را مهار می‌کنند و این می‌تواند به دو صورت اتفاق بیفتد: یا مولکول به محل آلوستریک در ناحیه محل فعال آنزیم متصل می‌شود (بازداری رقابتی)، یا به ناحیه دیگری از پروتئین متصل می‌شود. (بازداری غیر رقابتی). مهار رقابتی موثرتر در نظر گرفته می شود. به هر حال، این محل اتصال سوبسترا به آنزیم را می‌بندد و این فرآیند تنها در صورت همخوانی تقریباً کامل شکل مولکول بازدارنده و مرکز فعال امکان‌پذیر است.

آنزیم اغلب نه تنها از اسیدهای آمینه، بلکه از سایر مواد آلی و معدنی نیز تشکیل شده است. بر این اساس، آپوآنزیم جدا می شود - قسمت پروتئین، کوآنزیم - قسمت آلی و کوفاکتور - قسمت معدنی. کوآنزیم را می توان با کربوهیدرات ها، چربی ها، اسیدهای نوکلئیک، ویتامین ها نشان داد. به نوبه خود، کوفاکتور اغلب یون های فلزی کمکی است. فعالیت آنزیم ها با ساختار آن تعیین می شود: مواد اضافی که ترکیب را تشکیل می دهند، خواص کاتالیزوری را تغییر می دهند. انواع مختلفی از آنزیم ها نتیجه ترکیبی از همه عوامل تشکیل پیچیده فوق هستند.

تنظیم آنزیم

آنزیم ها به عنوان مواد فعال بیولوژیکی همیشه برای بدن ضروری نیستند. بیوشیمی آنزیم ها به گونه ای است که در صورت کاتالیز بیش از حد می توانند به سلول زنده آسیب برسانند. برای جلوگیری از اثرات مضر آنزیم ها بر بدن باید به نحوی کار آنها را تنظیم کرد.

T. از آنجایی که آنزیم ها ماهیتی پروتئینی دارند، در دمای بالا به راحتی از بین می روند. فرآیند دناتوراسیون برگشت پذیر است، اما می تواند به طور قابل توجهی بر عملکرد مواد تأثیر بگذارد.

pH نیز نقش زیادی در تنظیم بازی می کند. بیشترین فعالیت آنزیم ها، به عنوان یک قاعده، در مقادیر pH خنثی (7.0-7.2) مشاهده می شود. همچنین آنزیم هایی وجود دارند که فقط در یک محیط اسیدی یا فقط در یک محیط قلیایی کار می کنند. بنابراین، در لیزوزوم های سلولی، pH پایینی حفظ می شود که در آن فعالیت آنزیم های هیدرولیتیک حداکثر است. اگر به طور تصادفی وارد سیتوپلاسم شوند، جایی که محیط از قبل به حالت خنثی نزدیکتر است، فعالیت آنها کاهش می یابد. چنین محافظتی در برابر "خودخوری" بر اساس ویژگی های کار هیدرولازها است.

لازم به ذکر است که کوآنزیم و کوفاکتور در ترکیب آنزیم ها اهمیت دارد. وجود ویتامین ها یا یون های فلزی به طور قابل توجهی بر عملکرد آنزیم های خاص تأثیر می گذارد.

نامگذاری آنزیم

همه آنزیم های بدن معمولاً بسته به تعلق آنها به هر یک از طبقات و همچنین به بستری که با آن واکنش نشان می دهند نامگذاری می شوند. گاهی اوقات، بر اساس نامگذاری سیستماتیک، نه یک، بلکه دو بستر در نام استفاده می شود.

نمونه هایی از نام برخی از آنزیم ها:

1. آنزیم های کبدی: لاکتات-دهیدروژناز، گلوتامات دهیدروژناز.
2. نام سیستماتیک کامل آنزیم: lactate-NAD+-oxidoreduct-ase.

همچنین اسامی بی اهمیتی وجود دارند که به قوانین نامگذاری پایبند نیستند. به عنوان مثال آنزیم های گوارشی: تریپسین، کیموتریپسین، پپسین.

فرایند سنتز آنزیم

عملکرد آنزیم ها در سطح ژنتیکی تعیین می شود. از آنجایی که یک مولکول در کل یک پروتئین است، سنتز آن دقیقاً فرآیند رونویسی و ترجمه را تکرار می کند.

سنتز آنزیم ها بر اساس طرح زیر انجام می شود. ابتدا اطلاعات مربوط به آنزیم مورد نظر از DNA خوانده می شود که در نتیجه mRNA تشکیل می شود. RNA پیام رسان تمام آمینو اسیدهای سازنده آنزیم را کد می کند. تنظیم آنزیم ها می تواند در سطح DNA نیز اتفاق بیفتد: اگر محصول واکنش کاتالیز شده کافی باشد، رونویسی ژن متوقف می شود و بالعکس، در صورت نیاز به یک محصول، فرآیند رونویسی فعال می شود.

پس از ورود mRNA به سیتوپلاسم سلول، مرحله بعدی شروع می شود - ترجمه. روی ریبوزوم های شبکه آندوپلاسمی، یک زنجیره اولیه ساخته می شود که از اسیدهای آمینه به هم متصل شده توسط پیوندهای پپتیدی تشکیل شده است. با این حال، مولکول پروتئین در ساختار اولیه هنوز نمی تواند عملکرد آنزیمی خود را انجام دهد.

فعالیت آنزیم ها به ساختار پروتئین بستگی دارد. در همان ER، پیچش پروتئین اتفاق می افتد، در نتیجه ابتدا ساختارهای ثانویه و سپس سوم تشکیل می شوند. سنتز برخی از آنزیم ها در این مرحله متوقف می شود، با این حال، برای فعال کردن فعالیت کاتالیزوری، اغلب لازم است.افزودن کوآنزیم و کوفاکتور.

در مناطق خاصی از شبکه آندوپلاسمی، اجزای آلی آنزیم متصل می شوند: مونوساکاریدها، اسیدهای نوکلئیک، چربی ها، ویتامین ها. برخی از آنزیم ها بدون حضور کوآنزیم نمی توانند کار کنند.

کوفاکتور نقش مهمی در تشکیل ساختار کواترنر پروتئین دارد. برخی از عملکردهای آنزیم تنها زمانی در دسترس هستند که پروتئین به سازمان دامنه برسد. بنابراین وجود یک ساختار چهارتایی برای آنها بسیار مهم است که در آن حلقه اتصال بین چندین گلبول پروتئینی یک یون فلزی است.

شکل های متعدد آنزیم

شرایطی وجود دارد که لازم است چندین آنزیم وجود داشته باشد که یک واکنش را کاتالیز می کنند، اما در برخی پارامترها با یکدیگر متفاوت هستند. به عنوان مثال، یک آنزیم می تواند در 20 درجه کار کند، اما در 0 درجه دیگر قادر به انجام وظایف خود نخواهد بود. یک موجود زنده در چنین شرایطی در دمای پایین محیط چه باید بکند؟

این مشکل به راحتی با حضور چندین آنزیم به طور همزمان حل می شود که واکنش یکسان را کاتالیز می کنند، اما در شرایط مختلف عمل می کنند. دو نوع آنزیم وجود دارد:

1. ایزوآنزیم. چنین پروتئین هایی توسط ژن های مختلف کدگذاری می شوند، از اسیدهای آمینه متفاوتی تشکیل شده اند، اما واکنش یکسانی را کاتالیز می کنند.
2. اشکال جمع واقعی. این پروتئین ها از همان ژن رونویسی می شوند، اما پپتیدها روی ریبوزوم ها تغییر می کنند. خروجی چندین شکل از یک آنزیم است.

Bدر نتیجه، نوع اول از اشکال چندگانه در سطح ژنتیکی، در حالی که نوع دوم در سطح پس از ترجمه شکل می‌گیرد.

اهمیت آنزیم

استفاده از آنزیم ها در پزشکی به انتشار داروهای جدید کاهش می یابد، که در آنها مواد از قبل در مقادیر مناسب هستند. دانشمندان هنوز راهی برای تحریک سنتز آنزیم های از دست رفته در بدن پیدا نکرده اند، اما امروزه داروهایی به طور گسترده در دسترس هستند که می توانند به طور موقت کمبود آنها را جبران کنند.

آنزیم های مختلف در سلول طیف گسترده ای از واکنش های حفظ حیات را کاتالیز می کنند. یکی از این انیسم ها نمایندگان گروه نوکلئازها هستند: اندونوکلئازها و اگزونوکلئازها. وظیفه آنها حفظ سطح ثابتی از اسیدهای نوکلئیک در سلول، حذف DNA و RNA آسیب دیده است.

پدیده ای مانند لخته شدن خون را فراموش نکنید. این فرآیند به عنوان یک معیار موثر حفاظتی تحت کنترل تعدادی آنزیم است. اصلی ترین ترومبین است که پروتئین غیرفعال فیبرینوژن را به فیبرین فعال تبدیل می کند. رشته های آن نوعی شبکه ایجاد می کند که محل آسیب رگ را مسدود می کند و در نتیجه از از دست دادن بیش از حد خون جلوگیری می کند.

آنزیم ها در شراب سازی، دم کردن، به دست آوردن بسیاری از محصولات شیر تخمیر شده استفاده می شوند. می توان از مخمر برای تولید الکل از گلوکز استفاده کرد، اما عصاره آن برای جریان موفقیت آمیز این فرآیند کافی است.

حقایق جالبی که نمی دانستید

- همه آنزیم های بدن دارای جرم عظیمی هستند - از 5000 تا1000000 بله. این به دلیل وجود پروتئین در مولکول است. برای مقایسه: وزن مولکولی گلوکز 180 Da است و دی اکسید کربن فقط 44 Da.

- تا به امروز، بیش از 2000 آنزیم کشف شده است که در سلول های موجودات مختلف یافت شده است. با این حال، بیشتر این مواد هنوز به طور کامل شناخته نشده اند.

- فعالیت آنزیمی برای تولید مواد شوینده موثر استفاده می شود. در اینجا، آنزیم ها همان نقش بدن را دارند: مواد آلی را تجزیه می کنند و این خاصیت به مبارزه با لکه ها کمک می کند. توصیه می شود از پودر لباسشویی مشابه در دمایی که بیش از 50 درجه نباشد استفاده کنید، در غیر این صورت ممکن است فرآیند دناتوره شدن رخ دهد.

- طبق آمار، 20٪ از مردم در سراسر جهان از کمبود هر یک از آنزیم ها رنج می برند.

- خواص آنزیم ها برای مدت بسیار طولانی شناخته شده است، اما تنها در سال 1897 مردم متوجه شدند که نه از خود مخمر، بلکه از عصاره سلول های آنها می توان برای تخمیر قند به الکل استفاده کرد.