ترانس آمینو اسیدها فرآیند انتقال بین مولکولی از ماده اولیه گروه آمینه به کتواسید بدون تشکیل آمونیاک است. اجازه دهید ویژگی های این واکنش و همچنین معنای بیولوژیکی آن را با جزئیات بیشتری در نظر بگیریم.
تاریخچه کشف
واکنش ترانس آمینو اسید توسط شیمیدانان شوروی کریتزمن و برینشتاین در سال 1927 کشف شد. دانشمندان روی فرآیند دآمیناسیون اسید گلوتامیک در بافت عضلانی کار کرده‌اند و دریافتند که با افزودن اسیدهای پیروویک و گلوتامیک به همگن بافت عضلانی، آلانین و اسید α-کتوگلوتاریک تشکیل می‌شوند. منحصر به فرد این کشف این بود که این فرآیند با تشکیل آمونیاک همراه نبود. در طی آزمایشات، آنها موفق به دریافتند که ترانس آمینو اسیدها یک فرآیند برگشت پذیر است.
هنگامی که واکنش ها ادامه یافت، از آنزیم های خاصی به عنوان کاتالیزور استفاده شد که به آنها آمینوفرازها (ترانسمامینازها) می گفتند.
ویژگی های فرآیند
اسیدهای آمینه دخیل در ترانس آمیناسیون می توانند ترکیبات مونوکربوکسیلیک باشند. در مطالعات آزمایشگاهی مشخص شد که ترانس آمیناسیونآسپاراژین و گلوتامین با اسیدهای کتو در بافت های حیوانی وجود دارد.
مشارکت فعال در انتقال گروه آمینه، پیریدوکسال فسفات است که کوآنزیم ترانس آمینازها است. در فرآیند برهمکنش، پیریدوکامین فسفات از آن تشکیل می شود. آنزیم ها به عنوان یک کاتالیزور برای این فرآیند عمل می کنند: اکسیداز، پیریدوکامیناز.
مکانیسم واکنش
ترانس آمینو اسیدها توسط دانشمندان شوروی Shemyakin و Braunstein توضیح داده شد. همه ترانس آمینازها دارای کوآنزیم پیریدوکسال فسفات هستند. واکنش‌های انتقالی که آن را تسریع می‌کند از نظر مکانیسم مشابه هستند. فرآیند در دو مرحله پیش می رود. ابتدا، پیریدوکسال فسفات یک گروه عاملی از اسید آمینه می گیرد و در نتیجه اسید کتو و پیریدوکامین فسفات تشکیل می شود. در مرحله دوم، با α-کتو اسید واکنش می دهد، پیریدوکسال فسفات، کتو اسید مربوطه، به عنوان محصولات نهایی تشکیل می شود. در چنین فعل و انفعالاتی، پیریدوکسال فسفات حامل گروه آمینه است.
ترانس آمینو اسیدها با این مکانیسم با روش های آنالیز طیفی تایید شد. در حال حاضر شواهد جدیدی مبنی بر وجود چنین مکانیسمی در موجودات زنده وجود دارد.
ارزش در فرآیندهای مبادله
ترانس آمینو اسید چه نقشی دارد؟ ارزش این فرآیند بسیار زیاد است. این واکنش‌ها در گیاهان و میکروارگانیسم‌ها، در بافت‌های جانوری به دلیل مقاومت بالا در برابر مواد شیمیایی، فیزیکی، رایج است.عوامل بیولوژیکی، ویژگی استریوشیمیایی مطلق در رابطه با اسیدهای آمینه D و L.
معنای بیولوژیکی ترانس آمینو اسیدها توسط بسیاری از دانشمندان تجزیه و تحلیل شده است. این موضوع به موضوع یک مطالعه دقیق در فرآیندهای اسید آمینه متابولیک تبدیل شده است. در جریان تحقیق، فرضیه ای در مورد امکان فرآیند ترانس آمینو اسیدها با استفاده از ترانس دآمیناسیون مطرح شد. اویلر کشف کرد که در بافت های حیوانی تنها اسید ال-گلوتامیک با سرعت بالایی از اسیدهای آمینه دآمینه می شود، این فرآیند توسط گلوتامات دهیدروژناز کاتالیز می شود.
فرآیندهای دآمیناسیون و ترانس آمیناسیون اسید گلوتامیک واکنش های برگشت پذیر هستند.
اهمیت بالینی
ترانس آمینو اسید چگونه استفاده می شود؟ اهمیت بیولوژیکی این فرآیند در امکان انجام آزمایشات بالینی نهفته است. مثلاً سرم خون یک فرد سالم از 15 تا 20 واحد ترانس آمیناز دارد. در مورد ضایعات بافت آلی، تخریب سلولی مشاهده می شود که منجر به آزاد شدن ترانس آمینازها در خون از ضایعه می شود.
در مورد انفارکتوس میوکارد، به معنای واقعی کلمه پس از 3 ساعت، سطح آسپارتات آمینوترانسفراز به 500 واحد افزایش می یابد.
ترانس آمینو اسید چگونه استفاده می شود؟ بیوشیمی شامل آزمایش ترانس آمیناز است که با توجه به نتایج آن بیمار تشخیص داده می شود و روش های موثر برای درمان بیماری شناسایی شده انتخاب می شود.
کیت های ویژه برای اهداف تشخیصی در کلینیک بیماری ها استفاده می شود.مواد شیمیایی برای تشخیص سریع لاکتات دهیدروژناز، کراتین کیناز، فعالیت ترانس آمیناز.
هیپرترانس آمینازمی در بیماریهای کلیه، کبد، پانکراس و همچنین در موارد مسمومیت حاد تتراکلرید کربن مشاهده می شود.
ترانس آمیناسیون و دآمیناسیون اسیدهای آمینه در تشخیص های مدرن برای تشخیص عفونت های حاد کبد استفاده می شود. این به دلیل افزایش شدید آلانین آمینوترانسفراز در برخی مشکلات کبدی است.
شرکت کنندگان ترانزیت
گلوتامیک اسید نقش ویژه ای در این فرآیند دارد. توزیع گسترده در بافت های گیاهی و جانوری، ویژگی استریوشیمیایی برای اسیدهای آمینه و فعالیت کاتالیزوری، ترانس آمینازها را به موضوع مطالعه در آزمایشگاه های تحقیقاتی تبدیل کرده است. تمام آمینو اسیدهای طبیعی (به جز متیونین) در طول ترانس آمینا با اسید α-کتوگلوتاریک برهمکنش می کنند و در نتیجه اسید کتو و گلوتامیک تشکیل می شود. تحت اثر گلوتامات دهیدروژناز دآمیناسیون می شود.
گزینه های دآمیناسیون اکسیداتیو
انواع مستقیم و غیرمستقیم این فرآیند وجود دارد. دآمیناسیون مستقیم شامل استفاده از یک آنزیم منفرد به عنوان کاتالیزور است؛ محصول واکنش کتو اسید و آمونیاک است. این فرآیند می تواند به روش هوازی، با فرض وجود اکسیژن، یا به روش بی هوازی (بدون مولکول های اکسیژن) ادامه یابد.
ویژگی های دآمیناسیون اکسیداتیو
D-اکسیدازهای اسیدهای آمینه به عنوان کاتالیزور فرآیند هوازی عمل می کنند و اکسیدازهای اسیدهای آمینه L به عنوان کوآنزیم عمل می کنند. این مواد در بدن انسان وجود دارند، اما حداقل فعالیت را نشان می دهند.
نوع بی هوازی دآمیناسیون اکسیداتیو برای اسید گلوتامیک ممکن است، گلوتامات دهیدروژناز به عنوان یک کاتالیزور عمل می کند. این آنزیم در میتوکندری همه موجودات زنده وجود دارد.
در دآمیناسیون اکسیداتیو غیر مستقیم، دو مرحله از هم متمایز می شوند. ابتدا گروه آمینه از مولکول اصلی به ترکیب کتو منتقل می شود و یک کتو جدید و اسیدهای آمینه تشکیل می شود. علاوه بر این، اسکلت کتو به روش های خاصی کاتابولیز می شود، در چرخه اسید تری کربوکسیلیک و تنفس بافت شرکت می کند، محصولات نهایی آب و دی اکسید کربن خواهد بود. در صورت گرسنگی، اسکلت کربنی اسیدهای آمینه گلوکوژنیک برای تشکیل مولکول‌های گلوکز در گلوکونئوژنز استفاده می‌شود.
مرحله دوم شامل حذف گروه آمینه با دآمیناسیون است. در بدن انسان، فرآیند مشابه فقط برای اسید گلوتامیک امکان پذیر است. در نتیجه این فعل و انفعال، اسید α-کتوگلوتاریک و آمونیاک تشکیل می شود.
نتیجه گیری
تعیین فعالیت دو آنزیم ترانس آمینوترانسفراز آسپارتات آمینوترانسفراز و آلانین آمینوترانسفراز در پزشکی کاربرد پیدا کرده است. این آنزیم ها می توانند به طور برگشت پذیر با اسید α-کتوگلوتاریک برهم کنش داشته باشند و گروه های آمینه عملکردی را از اسیدهای آمینه به آن منتقل کنند.تشکیل ترکیبات کتو و اسید گلوتامیک. علیرغم این واقعیت که فعالیت این آنزیم ها در بیماری های عضله قلب و کبد افزایش می یابد، حداکثر فعالیت برای AST در سرم خون و در هپاتیت برای ALT یافت می شود.
اسیدهای آمینه در سنتز مولکول های پروتئین و همچنین تشکیل بسیاری از ترکیبات بیولوژیکی فعال دیگر که می توانند فرآیندهای متابولیک را در بدن تنظیم کنند ضروری هستند: هورمون ها، انتقال دهنده های عصبی. علاوه بر این، آنها اهداکنندگان اتم های نیتروژن در سنتز مواد غیر پروتئینی حاوی نیتروژن، از جمله کولین، کراتین هستند.
کتابولیسم اسیدهای آمینه می تواند به عنوان منبع انرژی برای سنتز اسید آدنوزین تری فسفریک استفاده شود. عملکرد انرژی اسیدهای آمینه در روند گرسنگی و همچنین در دیابت شیرین از ارزش خاصی برخوردار است. متابولیسم اسیدهای آمینه به شما امکان می دهد بین دگرگونی های شیمیایی متعددی که در یک موجود زنده رخ می دهد پیوند برقرار کنید.
بدن انسان حاوی حدود 35 گرم آمینو اسید آزاد است و میزان خون آنها 3565 میلی گرم در دسی لیتر است. مقدار زیادی از آنها از غذا وارد بدن می شوند، علاوه بر این، در بافت های خود هستند، همچنین می توانند از کربوهیدرات ها تشکیل شوند.
در بسیاری از سلول ها (به جز گلبول های قرمز) آنها نه تنها برای سنتز پروتئین، بلکه برای تشکیل پورین، نوکلئوتیدهای پیریمیدین، آمین های بیوژنیک، فسفولیپیدهای غشایی نیز استفاده می شوند.
در طول روز، حدود 400 گرم از ترکیبات پروتئینی در بدن انسان به اسیدهای آمینه تجزیه می شود و روند معکوس تقریباً به همان میزان اتفاق می افتد.
پارچهپروتئین ها قادر به انجام هزینه های اسیدهای آمینه برای سنتز سایر ترکیبات آلی در مورد کاتابولیسم نیستند.
در روند تکامل، بشریت توانایی سنتز بسیاری از اسیدهای آمینه را به تنهایی از دست داده است، بنابراین برای تامین کامل آنها برای بدن، لازم است این ترکیبات نیتروژن دار را از غذا به دست آوریم.. فرآیندهای شیمیایی که در آن اسیدهای آمینه شرکت می کنند هنوز موضوع مطالعه شیمیدانان و پزشکان است.
